Differenza tra emoglobina e mioglobina

MEDICINA ONLINE CELL CELLULA LABORATORIO MEMBRANA ORGANULI MORTE APOPTOSI BLOOD TEST INFIAMMAZIONE GRANULOMA SANGUE ANALISI GLOBULI ROSSI BIANCHI PIATRINE VALORI ERITROCITI ANEMIA TUMORETra emoglobina e mioglobina ci sono molte somiglianze: entrambe sono proteine coniugate ed il loro gruppo prostetico (parte non proteica) è il gruppo eme.

La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola catena di circa centocinquanta amminoacidi (dipende dall’organismo) ed il suo peso molecolare è di circa  18 Kd.  Come detto, è dotata di un gruppo eme che è inserito in una porzione idrofobica (o lipofila) della proteina, costituita da ripiegamenti riconducibili alle strutture α-elica delle proteine fibrose. La mioglobina è composta principalmente da segmenti di α-eliche, presenti in numero di otto e consiste, quasi esclusivamente, di residui non polari (leucina, valina, metionina e fenilalanina) mentre sono praticamente assenti i residui polari (acido aspartico, acido glutammico, lisina e arginina); gli unici residui polari sono due istidine, che svolgono un ruolo fondamentale per l’attacco dell’ossigeno al gruppo eme.
Il gruppo eme è  un gruppo cromoforo (assorbe nel visibile) ed è il gruppo funzionale della mioglobina. La mioglobina è una proteina tipica dei muscoli (ma non si trova solo nei muscoli).

 

L’emoglobina è un tetrametro cioè è costituita da quattro catene polipeptidiche ciascuna dotata di un gruppo eme ed identiche a due a due (in un essere umano si hanno due catene alfa e due catene beta). L’emoglobina ha molte analogie strutturali con la mioglobina ed è in grado di legare l’ossigeno molecolare in modo reversibile; ma, mentre la mioglobina è confinata nei muscoli e nei tessuti periferici in generale, l’emoglobina si trova negli eritrociti o globuli rossi (sono pseudo cellule cioè non sono cellule vere e proprie)  che costituiscono il 40% del sangue. Contrariamente alla mioglobina il lavoro dell’emoglobina è quello di prelevare ossigeno nei polmoni, rilasciarlo nelle cellule ove ce ne sia bisogno, prelevare anidride carbonica e rilasciarla nel polmoni dove il ciclo ricomincia. Nel percorso dai polmoni (ricchi di ossigeno) ai tessuti, l’emoglobina  trasporta ossigeno  (contemporaneamente raggiungono i tessuti anche le altre sostanze) mentre nel percorso inverso, porta con sé gli scarti raccolti dai tessuti, soprattutto l’anidride carbonica prodotta nel metabolismo.

La mioglobina, lega l’ossigeno anche a  pressioni modeste; nei tessuti periferici si ha una pressione  (PO2) di circa 30 mmHg: la mioglobina a tale pressione non rilascia ossigeno, quindi sarebbe inefficace come trasportatrice di ossigeno. L’emoglobina, invece, ha un comportamento più elastico: lega l’ossigeno ad alte pressioni e lo rilascia quando la pressione diminuisce.

Quando una proteina è funzionalmente attiva, essa può mutare un po’ la sua forma; ad esempio la mioglobina ossigenata ha una forma diversa dalla mioglobina non ossigenata e questa mutazione non influisce su quelle vicine.  Il discorso è diverso nel caso di proteine associate come l’emoglobina: quando una catena si ossigena è indotta a cambiare la sua  forma ma tale modificazione è tridimensionale perciò ne risentono anche le altre catene del tetrametro. Il fatto che le catene siano tra loro associate, induce a pensare che la modifica di una si ripercuota sulle altre vicine anche se in misura diversa; quando una catena si ossigena, le altre catene del tetrametro assumono un “atteggiamento meno ostile” nei riguardi dell’ossigeno: la difficoltà con cui una catena si ossigena diminuisce man mano che le catene ad essa vicine si ossigenano a loro volta. Lo stesso discorso è valido per la deossigenazione.

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