Antigene: cos’è e perché è importante per il sistema immunitario

MEDICINA ONLINE SISTEMA IMMUNITARIO IMMUNITA INNATA ASPECIFICA SPECIFICA ADATTATIVA PRIMARIA SECONDARIA  SANGUE ANALISI LABORATORIO ANTICORPO AUTO ANTIGENE EPITOPO CARRIER APTENE LINFOCITI B T HELPER KILLER MACROFAGI MEMORI.jpgUn antigene è una sostanza in grado di essere riconosciuta dal sistema immunitario. Si definisce invece immunogena una sostanza in grado di stimolare il sistema immunitario a tentare di produrre anticorpi contro di essa. La sostanza può essere di provenienza ambientale o formarsi all’interno del corpo. Il sistema immunitario uccide o neutralizza qualsiasi antigene che riconosca come estraneo e potenzialmente dannoso.

Il termine antigene è un sostantivo maschile e aggettivo, composizione di anti (contro) e gene (da genetica, ovvero geni del DNA); esso viene in genere falsamente definito, in medicina, come generatore di anticorpi (antibody generator) riferendosi ad una molecola che si lega specificamente ad un anticorpo. Al giorno d’oggi il termine si riferisce anche a qualsiasi molecola (o frammento di molecola) che può essere trasportata da un complesso maggiore di istocompatibilità (MHC) e presentato ad un recettore delle cellule T. Gli antigeni “self” sono generalmente tollerati dal sistema immunitario. Al contrario gli antigeni “non-self” possono essere identificati come invasori e possono essere attaccati dal sistema immunitario.

Un immunogeno è un tipo specifico di antigene. Un immunogeno è una sostanza che è in grado di provocare una risposta immunitaria adattativa se iniettato da sola. Un immunogeno è capace di indurre una risposta immunitaria, mentre un antigene è in grado di combinarsi con i prodotti di una risposta immunitaria una volta che sono stati prodotti. I concetti, in parte sovrapposti, di immunogenicità e antigenicità, sono quindi leggermente diversi. Ricapitolando l’immunogenicità è la capacità di indurre una risposta umorale e/o cellulo-mediata di tipo immune. L’antigenicità è invece la capacità di combinarsi specificamente con i prodotti finali della risposta immunitaria (cioè gli anticorpi secreti e/o i recettori di superficie presenti sulle cellule T). Anche se tutte le molecole che hanno proprietà di immunogenicità hanno anche la proprietà di antigenicità, il contrario non è vero.

A livello molecolare, un antigene è caratterizzato dalla sua capacità di essere “legato” al sito di legame dell’antigene di un anticorpo. Si noti inoltre che gli anticorpi tendono a discriminare tra le strutture molecolari specifiche presentate sulla superficie dell’antigene (come illustrato nella figura). Gli antigeni sono generalmente proteine o polisaccaridi. Questo include parti (rivestimenti, capsule, pareti cellulari, flagelli, fimbrie e tossine) di batteri, virus e altri microrganismi.

I lipidi e gli acidi nucleici sono antigeni solo quando si combinano con proteine e polisaccaridi. Antigeni non-microbici esogeni (non-self) possono includere pollini, albume d’uovo e proteine di tessuti e organi trapiantati o presenti sulla superficie di globuli rossi trasfusi. I vaccini sono esempi di antigeni immunogenici somministrati intenzionalmente per indurre immunità acquisita nel ricevente.

Epitopo

L’epitopo è la caratteristica distintiva della superficie molecolare di un antigene che è in grado di essere legata da un anticorpo (determinante antigenico). La singola molecola di antigene può contenere diversi epitopi riconosciuti da anticorpi differenti. Le molecole antigeniche, di solito “grandi” polimeri biologici, di norma presentano diverse caratteristiche di superficie che possono agire come punti di interazione per anticorpi specifici. Qualsiasi caratteristica distintiva molecolare costituisce un epitopo. Pertanto, la maggior parte antigeni può essere legata da anticorpi distinti, ciascuno dei quali è specifico per un particolare epitopo. Utilizzando la metafora della “chiave” e della serratura, l’antigene stesso può essere visto come un mazzo di chiavi – ogni epitopo è una sorta di “chiave” – ognuna delle quali può corrispondere ad una serratura anticorpale diversa.

Allergene

L’allergene è una sostanza in grado di provocare una reazione allergica. La reazione dannosa può prendere il via dopo l’esposizione, l’ingestione, l’inalazione, l’iniezione od il contatto con la pelle.

Superantigene

Una classe di antigeni che causano un’attivazione non specifica delle cellule T, con conseguente attivazione delle cellule T policlonali e rilascio massiccio di citochine.

Tollerogeno

Un antigene che è in grado di indurre tolleranza immunologica, in pratica una sostanza che induce inattivazione funzionale specifica dei linfociti (una sorta di non risposta immunitaria specifica) a causa della sua forma molecolare. Se la sua forma molecolare viene cambiata, un tollerogeno può diventare un immunogeno.

Immunoglobulina legante le proteine

Queste proteine sono in grado di legarsi ad anticorpi in posizioni diverse rispetto al sito di legame antigenico. Cioè, mentre gli antigeni sono il “bersaglio” degli anticorpi, le immunoglobuline leganti le proteine attaccano gli anticorpi.
La proteina A, la proteina G e la proteina L sono esempi di proteine che si legano fortemente ai vari isotipi di anticorpi.

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Differenza tra antigeni esogeni, endogeni, tumorali, nativi ed autoantigeni

MEDICINA ONLINE SISTEMA IMMUNITARIO IMMUNITA INNATA ASPECIFICA SPECIFICA ADATTATIVA PRIMARIA SECONDARIA  SANGUE ANALISI LABORATORIO ANTICORPO AUTO ANTIGENE EPITOPO CARRIER APTENE LINFOCITI B T HELPER KILLER MACROFAGI MEMORIGli antigeni sono sostanze in grado di essere riconosciute dal nostro sistema immunitario e possono essere classificati a seconda della loro classe:

Antigeni esogeni

Gli antigeni esogeni sono antigeni che sono entrati nel corpo dall’esterno, per esempio tramite inalazione, ingestione, o iniezione.
La risposta del sistema immunitario agli antigeni esogeni è spesso subclinica. Attraverso processi di endocitosi o fagocitosi, gli antigeni esogeni sono catturati dalle cellule presentanti l’antigene (APC) e trasformati in frammenti. Le cellule APC quindi presentano i frammenti alle cellule T helper (CD4 +) grazie a molecole di istocompatibilità di classe II presenti sulla loro superficie. Alcune cellule T sono specifici per il peptide: il complesso MHC. Esse si attivano e cominciano a secernere citochine. Le citochine sono sostanze che possono attivare i linfociti T citotossici (CTL), le cellule B secernenti anticorpi, ed i macrofagi. Alcuni antigeni iniziano come antigeni esogeni, e poi diventano endogeni. Ciò avviene per esempio per i virus intracellulari. Antigeni intracellulari possono essere reimessi in circolo a seguito della distruzione della cellula infettata.

Antigeni endogeni

Gli antigeni endogeni sono antigeni che sono stati generati all’interno delle cellule come conseguenza del metabolismo cellulare normale, oppure a causa di una infezione intracellulare virale o batterica. I frammenti vengono presentati sulla superficie cellulare nel complesso MHC con molecole di classe I. Se attivate le cellule citotossiche CD8 T le riconoscono. Le cellule T secernono varie tossine che causano la lisi o l’apoptosi della cellula infettata. Gli antigeni endogeni comprendono antigeni xenogenici (eterologhi), autologhi, idiotipici ed omologhi.

Autoantigeni

Un autoantigene è generalmente una normale proteina od un complesso di proteine (e talvolta DNA o RNA) che viene riconosciuto dal sistema immunitario di pazienti affetti da una specifica malattia autoimmune. Tali antigeni dovrebbero, in condizioni normali, non essere il bersaglio del sistema immunitario, ma, a causa di fattori genetici e principalmente ambientali, la normale tolleranza immunologica per tali antigeni viene persa in questi pazienti.

Antigeni tumorali

Gli antigeni tumorali o neoantigeni sono antigeni che vengono presentati dalle molecole del complesso di istocompatibilità maggiore MHC I e MHC II sulla superficie delle cellule tumorali. Tali antigeni possono talvolta essere presentati dalle cellule tumorali e non da quelle normali. In questo caso, essi sono chiamati antigeni tumore-specifici (TSA) e, in generale, sono il prodotto di una mutazione tumore-specifica. Più comune sono antigeni che sono presentati da cellule tumorali e cellule normali, e sono chiamati antigeni associati al tumore (TAA). I linfociti T citotossici che riconoscono gli antigeni possono essere in grado di distruggere le cellule tumorali prima che proliferino o metastatizzino. Antigeni tumorali possono anche essere sulla superficie del tumore in forma di, ad esempio, un recettore mutato, nel qual caso saranno riconosciuti da cellule B.

Antigeni nativi

Un antigene nativo è un antigene, che non è stato ancora processato da una cellula APC (cellula presentante l’antigene) in parti più piccole. Le cellule T non sono in grado di legarsi ad antigeni nativi, ma richiedono che gli stessi siano prima elaborati dalle cellule APC. Al contrario le cellule B possono essere attivate dagli antigeni nativi.

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Differenza tra antigene, aptene allergene ed epitopo

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La struttura di un anticorpo

Un allergene è una sostanza solitamente innocua per la maggior parte delle persone, ma che in taluni individui (i soggetti atopici) è in grado di produrre manifestazioni allergiche di varia natura (asma, orticaria, etc.).

Un aptene è una molecola a basso peso molecolare che di per sé non induce una risposta anticorpale, cioè non ha proprietà immunogeniche, ma se legata ad un carrier è in grado di stimolare la formazione di anticorpi specifici e di reagire con essi.

Un epitopo è quella piccola parte di antigene che lega l’anticorpo specifico. La singola molecola di antigene può contenere diversi epitopi riconosciuti da anticorpi differenti.

Un antigene è qualsiasi molecola in grado di legarsi a specifici componenti del sistema immunitario, quali anticorpi o cellule immunocompetenti, comprendendo sia sostanze esogene che endogene (come nel caso di patologia autoimmuni). Più precisamente qualunque sostanza in grado di suscitare una risposta immune viene definita immunogenica e viene chiamata IMMUNOGENO. Un antigene viene chiamato APTENE (molecola a basso peso molecolare, di norma inferiore a 4 kD) quando riesce a stimolare la produzione di anticorpi solo  se si lega ad una  molecola (detta CARRIER) che lo rende in tal modo immunogeno.

Quindi IMMUNOGENICITA’ significa che quella sostanza è in grado di indurre una risposta immunitaria; ANTIGENICITA’ significa che quella sostanza è in grado di reagire con componenti del sistema immunitario.

EPITOPO o DETERMINANTE ANTIGENICO: come già prima accennato rappresenta una porzione di un antigene che entra in contatto con il sito di legame di un Anticorpo o con il recettore per l’Antigene delle cellule T (lo vedremo più avanti), pertanto è la parte più importante dell’antigene, ijn quano capace di indurre la risposta immunitaria.

Un antigene in genere possiede più di un epitopo, pertanto la risposta indotta viene detta POLICLONALE in quanto attiverà più cloni cellulari (linfociti).

Vi sono tuttavia alcune molecole antigeniche che possiedono uno o pochi epitopi immunodominanti e quindi in grado di indurre una risposta monoclonale (se attivato un solo clone) od oligoclonale(quando sono attivasti pochi cloni).

Pertanto in una molecola antigenica possiamo avere una maggiore o minore attivazione preferenziale di alcuni cloni rispetto ad altri e questa viene detta IMMUNODOMINANZA DEGLI EPITOPI.

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FATTORI CHE INFLUENZANO L’IMMUNOGENICITA’

Normalmente il sistema immunitario discrimina tra ciò che è suo (self) e ciò che non è suo (non-self): pertanto sono immunogeniche le molecole ESTRANEE al self.

In generale più grande è la molecola, più evidenzia di essere immunogena, anche se nella realtà non esiste una grandezza oltre la quale una sostanza diviene immunogena.

La natura chimica dell’immunogeno è importante.

Le PROTEINE rappresentano di gran lunga la maggioranza degli immunogeni. Possono essere proteine pure, oppure glicoproteine o lipoproteine. Nelle proteine si deve tener conto della loro struttura, assai importante come vedremo successivamente parlando degli epitopi.

Le proteine sono polimeri i cui monomeri sono costituiti dai 20 diversi tipi di amminoacidi presenti in natura. Gli amminoacidi sono composti che contengono nella loro molecola sia il gruppo carbossilico –COOH sia il gruppo amminico –NH2 , basico. Entrambi questi gruppi funzionali sono legati a un carbonio, chiamato carbonio-α. A questo carbonio, sono legati, inoltre, un atomo di idrogeno e un gruppo denominato genericamente R che, essendo diverso nei 20 amminoacidi, ci consente di differenziarli. Durante la sintesi delle proteine, un amminoacido lega il suo gruppo carbossilico con quello amminico di un altro amminoacido, formando il legame peptidico con eliminazione di acqua come si può vedere in figura.

Nonostante gli amminoacidi siano solo 20, la varietà di proteine è elevatissima, in quanto gli amminoacidi si combinano tra loro in sequenze e quantità diverse.  Le proteine rappresentano una classe di composti assai versatile e di grande interesse biologico: concorrono a formare l’impalcatura del corpo:  ad es. il collagene è il principale componente fibroso delle ossa, dei tendini, della pelle, delle cartilagini, dei denti; i capelli e le unghie sono costituiti da α-cheratina; svolgono funzione catalitica: gli enzimi, infatti, indispensabili catalizzatori biologici sono costituiti da proteine; agiscono come mezzo di trasporto di altre molecole: nel sangue, ad esempio, l’ossigeno viene trasportato dall’emoglobina; provocano il movimento: ad esempio la contrazione muscolare è resa possibile da due proteine ovvero dall’actina e dalla miosina; hanno funzioni protettive: gli anticorpi, come le immunoglobuline che sono i più importanti mezzi di difesa dell’organismo sono costituiti da proteine; fanno parte del sistema endocrino: vari ormoni, tra cui l’insulina sono costituiti da proteine; rappresentano un sistema di controllo del pH del sangue perché limitano le eccessive variazioni di ioni H+ dovute al metabolismo cellulare, ecc.

Le proteine esplicano le loro specifiche funzioni grazie alla loro forma che dipende dalla successione di amminoacidi, dai ripiegamenti della catena proteica e dalla sua organizzazione nello spazio.

Possiamo pertanto individuare successivi livelli di organizzazione denominati: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

La pura e semplice successione degli amminoacidi costituisce la struttura primaria della proteina. La struttura primaria, cioè tipo e sequenza degli aminoacidi, condiziona la configurazione spaziale e la forma globale della molecola, dalle quali dipendono le proprietà biologiche.

L’avvolgimento a spirale, o la disposizione regolare di tratti più o meno lunghi della catena proteica costituiscono la struttura secondaria della proteina. Questo livello di organizzazione è una conseguenza dei legami a idrogeno tra gli amminoacidi appartenenti a una stessa catena, o tra gli amminoacidi di catene diverse. Due tipi di struttura secondaria delle proteine sono l’α-elica e il β-foglietto.

Nella struttura ad α-elica la proteina è avvolta a spirale: tra l’atomo di idrogeno legato all’azoto di ogni legame peptidico e l’ossigeno del gruppo –C=O del legame peptidico sovrastante ( che si trova a distanza di quattro amminoacidi lungo la catena) si instaura un legame a idrogeno. L’effetto stabilizzante dei molti legami a idrogeno che sono presenti nella proteina è la causa principale dell’esistenza di tale tipo di struttura. Tuttavia se gli amminoacidi che si succedono lungo un tratto di catena proteica hanno gruppi R voluminosi, come avviene nella prolina, o gruppi R dotati della stessa carica elettrica, come avviene negli amminoacidi lisina e arginina, l’α-elica non può formarsi, a causa delle forze di repulsione che si generano tra i gruppi R.

Nella struttura  β-foglietto si ha una disposizione di catene proteiche l’una accanto all’altra. Ciascuna delle catene è totalmente estesa e presenta una conformazione a zig-zag, dovuta alla geometria dei legami attorno a ciascun atomo di carbonio e di azoto nella catena. In questo caso, i legami a idrogeno si formano tra gli amminoacidi di due catene adiacenti. Le proteine dotate di questa struttura non possono essere allungate ulteriormente, senza che si rompano i legami covalenti della loro catena. Esistono proteine la cui molecola ha una forma globulare che è il risultato di ulteriori ripiegamenti della catena proteica, compresi tratti di catena che già possiedono una loro struttura secondaria. Questo terzo livello di organizzazione è la struttura terziaria della proteina.

La struttura terziaria di una proteina è la conseguenza di interazioni attrattive tra i gruppi R di amminoacidi anche molto distanti tra loro nella sequenza della struttura primaria della proteina. A stabilizzare la struttura terziaria della proteina possono concorrere quattro tipi di forze:

  1. Interazioni idrofobe o idrofile: nell’ambiente acquoso della cellula, i gruppi R non polari, idrofobi, della molecola proteica tendono a raggrupparsi all’interno della proteina, in modo da ridurre al minimo i contatti con le molecole d’acqua che la circondano. Invece, i gruppi polari, idrofili, tendono a disporsi verso l’esterno della proteina a contatto con l’acqua.
  2. Attrazioni ioniche: si instaurano in genere tra due gruppi, come –NH3+ e –COO-, l’uno carico positivamente e l’altro negativamente, dei gruppi R di due diversi amminoacidi.
  3. Legami idrogeno: derivano dall’attrazione tra gruppi R o si instaurano tra gruppi peptidici come nel caso delle strutture α e β.
  4. Ponti disolfuro: si formano tra gruppi –SH di due molecole dell’amminoacido cisteina; in seguito a una reazione di ossidazione, i due gruppi –SH perdono i rispettivi atomi di idrogeno e si legano tra loro mediante un legame covalente –S-S-  come si può vedere in figura:

Alcune proteine sono formate da più di una catena di amminoacidi. Le catene possono essere uguali fra loro, o anche diverse. La disposizione reciproca delle varie catene che compongono una proteina di questo tipo costituisce la struttura quaternaria della proteina.  Le interazioni possono essere legami deboli  come legami idrogeno  e forze di Van der Waals, oppure forti ossia ionico  o covalente. Ad esempio una proteina con struttura quaternaria è l’emoglobina: essa è costituita da quattro catene proteiche, a due a due uguali, denotate rispettivamente dalle lettere α e β come si può vedere in figura :

Ognuna di queste catene contiene un gruppo eme, cioè una struttura ciclica, chiamata anello porfirinico, con al centro uno ione Fe2+; a questo ione si lega una molecola di ossigeno, che viene trasportata dai polmoni alle cellule del corpo.

  • Anche i polisaccaridi puri e i lipopolisaccaridi sono buoni immunogeni.
  • Gli acidi nucleici di solito sono poco immunogeni. Lo possono diventare quando si complessano con proteine.
  • I lipidi in generale non sono immunogeni, ma possono essere apteni.
  • Gli antigeni particolati in genere sono più immunogenici di quelli solubili e gli antigeni denaturatisono più immunogenici di quelli  in forma nativa.
  • Gli antigeni che sono più facilmente fagocitati sono in generale più immunogeni, in quanto per la maggior parte degli antigeni (antigeni T-dipendenti, vedi oltre)  lo sviluppo di una risposta immune richiede che gli antigeni siano fagocitati, processati e presentati alle cellule T helper attraverso l’azione delle “cellule che presentano l’antigene”, in sigla APC .
  • Anche la genetica ha importanza: alcune sostanze sono immunogene in un individuo ma non in altri (vengono gli uni e gli altri chiamati rispettivamente responders e non responders). Alcuni individui possono non avere o avere alterati dei geni che codificano per i recettori dell’antigene sulle cellule B o sulle cellule T oppure possono non avere quegli appropriati geni necessari per le “cellule che presentano l’antigene” di presentare l’antigene alle cellule T helper.
  • Anche l’ETA’ può influire sulla immunogenicità. Infatti di solito  individui molto giovani o molto vecchi hanno una diminuita capacità di indurre risposte immuni a stimoli immunogeni.
  • La DOSE stessa dell’immunogeno somministrato può influenzare l’immunogenicità; vi è una dose di antigene al di  sopra o al di sotto della quale la risposta immune non risulta ottimale,
  • La VIA DI SOMMINISTRAZIONE è importante : di solito la via sottocutanea è migliore rispetto a quella endovenosa o intragastrica. La via di somministrazione antigenica può talora alterare la natura della riposta.
  • Vi sono poi delle sostanze chiamate ADIUVANTI che hanno la proprietà di aumentare la risposta immune verso un immunogeno. L’uso degli adiuvanti tuttavia è spesso ostacolato da effetti collaterali indesiderati quali febbre e infiammazione.

CARATTERISTICHE DEGLI EPITOPI

I determinanti antigenici devono essere accessibili agli anticorpi. Già nel 1960 Sela e Arnon studiarono la immunogenicità di varie catene laterali legate ad uno scheletro polilisinico, ricordando come il sistema immunitario non reagisce contro polimeri di molecole identiche ripetute. Dimostrarono come se il determinate antigenico delle catene (rappresentato da residui di acido glutammico o di tirosina legati a polialanina) risulta inaccessibile agli anticorpi non si aveva risposta immunitaria, risposta invece che compariva a seguito dello smascheramento degli epitopi, aumentando ad es, la distanza tra le catene.

I determinanti antigenici possono essere continui o discontinui. Sempre negli anni ’60 A.Tassi fece degli studi sulla mioglobina di balena e trovò che in questa molecola di 153 aminoacidi erano presenti 5 regioni in grado di provocare una risposta  anche dopo la frammentazione della molecola e che queste regioni risultavano trovarsi su zone esposte e flessibili.  Questi tipi di determinanti antigenici sono detti continui o lineari, in quanto rappresentati da aminoacidi disposti in modo lineare, cioè uno dopo l’altro nella sequenza primaria della proteina. Esistono altri tipi di determinanti che sono stati dimostrati successivamente, utilizzando molecole di lisozima, e che sono detti discontinui o conformazionali, formati da aminoacidi che erano discontinui nella struttura primaria (quindi non erano uno accanto all’altro nella disposizione lineare) ma che diventano contigui nella struttura terziaria perché indotti ad unirsi grazie al ripiegamento tridimensionale della proteina come ad es. 2 regioni legate da ponti disolfuro.

Gli epitopi lineari, in particolare, sono riconosciuti sia dai linfociti T che dai linfociti B; mentre  quelli conformazionali solo dai linfociti B.

I determinanti antigenici che possiedono alcuni residui più importanti di altri vengono chiamati epitopi dominanti verso i quali gli anticorpi dimostrano una maggiore affinità e  che si trovano prevalentemente su porzioni idrofiliche degli antigeni e quindi più facilmente raggiungibili dagli anticorpi. La mobilità del sito antigenico: l’antigene è dotato di una certa mobilità strutturale in modo da consentire all’anticorpo di “incastrarsi” correttamente.

TIPI DI ANTIGENI

ANTIGENI T-INDIPENDENTI

Gli antigeni T-indipendenti sono quelli che possono direttamente stimolare le B cellule a produrre anticorpi senza aver bisogno dell’aiuto delle T cellule. In generale i polisaccaridi sono antigeni T-indipendenti. Le risposte verso questi antigeni sono diverse dalle risposte  verso altri antigeni. Hanno una struttura polimerica, cioè caratterizzati dallo stesso determinante antigenico ripetuto più volte. Molti di questi antigeni sono in grado di attivare cloni di  B linfociti specifici per altri antigeni (= attivazione policlonale). Questi antigeni T-indipendenti possono quindi essere suddivisi i tipo 1 e tipo 2  sulla base della loro capacità di attivare cellule B policlonali. Gli antigeni T-indipendenti di tipo 1 sono attivatori policlonali; quelli di tipo 2 no. Gli antigeni T-indipendenti sono in generale più resistenti alla degradazione e pertanto possono persistere per un tempo più lungo continuando a stimolare il sistema immunitario. Esempi  di questi sono il polisaccaride e il liposaccaride del  pneumococco,  i flagelli dei microorganismi.

ANTIGENI T-DIPENDENTI

Gli antigeni T-dipendenti sono quelli che non  sono in grado di stimolare direttamente la produzione di anticorpi, ma hanno bisogno dell’aiuto dei T linfociti.

Le proteine sono antigeni T-dipendenti.

Dal punto di vista strutturale questi antigeni sono caratterizzati dall’avere poche copie di molti differenti determinati antigenici. Esempi di questi antigeni sono le proteine microbiche, le proteine non self o le self-proteine alterate.

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Epitopi sequenziali e conformazionali: cosa sono e come funzionano

MEDICINA ONLINE SISTEMA IMMUNITARIO IMMUNITA INNATA ASPECIFICA SPECIFICA ADATTATIVA PRIMARIA SECONDARIA  SANGUE ANALISI LABORATORIO ANTICORPO AUTO ANTIGENE EPITOPO CARRIER APTENE LINFOCITI B T HELPER KILLER MACROFAGI MEMORIAL’epitopo (o determinante antigenico) è quella piccola parte di antigene che lega l’anticorpo specifico. La singola molecola di antigene può contenere diversi epitopi riconosciuti da anticorpi differenti.

Si distinguono, in linea di massima, due tipi di epitopi:

  • epitopi sequenziali, caratterizzati da una specifica sequenza lineare aminoacidica (ad esempio Arg-Glu-Ser);
  • epitopi conformazionali, riconosciuti dal sistema immunitario come complessi tridimensionali. Gli epitopi conformazionali possono essere costituiti da elementi anche molto distanti tra loro in termini di struttura primaria (lineare), ma estremamente vicini a livello della struttura terziaria (tridimensionale) a causa del ripiegamento che caratterizza molte macromolecole biologiche.

Lo sviluppo di una risposta umorale contro gli epitopi di un determinato antigene porta allo sviluppo di una memoria immunologica anticorpale più o meno duratura (a seconda del tipo e dell’intensità del processo infettivo). Le cellule-memoria sensibilizzate contro gli epitopi di un determinato antigene tendono però a inibire la maturazione di nuovi linfociti naive eventualmente sensibili a quel determinato antigene in seguito ad una nuova esposizione all’antigene stesso. In altri termini viene favorita la ri-espansione e la ri-maturazione solo di cloni già rivelatisi efficaci contro l’antigene in questione, mentre gli altri linfociti (naive) vengono risparmiati per poter eventualmente rispondere contro altri antigeni. Tuttavia questo processo, definito “peccato originale antigenico”, non consente la sensibilizzazione del sistema immunitario contro nuove varianti epitopiche di uno stesso antigene (in realtà questa carenza è parzialmente compensata dal processo di ipermutazione somatica a cui vanno incontro i linfociti B-memoria nuovamente stimolati dalla presenza dell’antigene). Il peccato originale antigenico è sfruttato da numerosi agenti patogeni (soprattutto virus) per limitare l’efficacia della risposta immunitaria.

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