Differenza tra enzimi ed ormoni

MEDICINA ONLINE Dott Emilio Alessio Loiacono Medico Chirurgo Roma COENZIMA Q10 DOVE SERVE DOSAGGI Riabilitazione Nutrizionista Medicina Estetica Cavitazione Radiofrequenza Ecografia Pulsata Macchie Capillari Linfodrenaggio Pene Vagina GluteiCon il termine “enzima” (in inglese “enzyme“) in campo medico si identifica un catalizzatore dei processi biologici (biocatalizzatore). Quasi tutti gli enzimi sono proteine, solo una minoranza sono “ribozimi”, cioè enzimi a RNA. Essendo un catalizzatore, un enzima ha funzione di aumentare la velocità di una reazione chimica diretta e inversa (dal composto A al composto B e viceversa), senza intervenire sui processi che ne regolano la spontaneità. In altre parole, gli enzimi agiscono dal punto di vista cinetico senza modificare la termodinamica del processo. Un enzima facilita una reazione attraverso l’interazione tra il substrato (la molecola o le molecole che partecipano alla reazione) ed il proprio sito attivo (la parte di enzima in cui avvengono le reazioni), formando un complesso. Dopo che la reazione è avvenuta, il prodotto viene allontanato dall’enzima, che rimane disponibile per iniziarne una nuova (l’enzima non viene infatti consumato durante la reazione).

Gli ormoni sono invece sostanze sintetizzate e secrete da cellule, le quali esercitano un’azione oligodinamica (cioè in concentrazioni infinitesime e senza effetti energetici o plastici diretti) su cellule bersaglio situate a distanza variabile. La loro funzione è quindi quella di fungere da messaggeri che “informano” le cellule bersaglio, raggiungendole per diffusione diretta, se sono vicine, oppure attraverso la corrente sanguigna se sono distanti. Le cellule bersaglio, a loro volta, sono sensibili a un certo messaggio ormonale in quanto, e soltanto se, posseggono specifici recettori di membrana per quell’ormone. In generale, dal punto di vista chimico gli ormoni sono proteine o brevi catene di amminoacidi o molecole derivate da un amminoacido oppure hanno la struttura cosiddetta steroidea (come la molecola del colesterolo, da cui derivano).

Leggi anche:

Lo staff di Medicina OnLine

Se ti è piaciuto questo articolo e vuoi essere aggiornato sui nostri nuovi post, metti like alla nostra pagina Facebook o seguici su Twitter, su Instagram o su Pinterest, grazie!

Differenza tra enzimi e catalizzatori

Work of scientists in the chemical laboratory.Con il termine “enzima” (in inglese “enzyme“) in campo medico si identifica un catalizzatore dei processi biologici (biocatalizzatore). Quasi tutti gli enzimi sono proteine, solo una minoranza sono “ribozimi”, cioè enzimi a RNA. Essendo un catalizzatore, un enzima ha funzione di aumentare la velocità di una reazione chimica diretta e inversa (dal composto A al composto B e viceversa), senza intervenire sui processi che ne regolano la spontaneità. In altre parole, gli enzimi agiscono dal punto di vista cinetico senza modificare la termodinamica del processo. Un enzima facilita una reazione attraverso l’interazione tra il substrato (la molecola o le molecole che partecipano alla reazione) ed il proprio sito attivo (la parte di enzima in cui avvengono le reazioni), formando un complesso. Dopo che la reazione è avvenuta, il prodotto viene allontanato dall’enzima, che rimane disponibile per iniziarne una nuova (l’enzima non viene infatti consumato durante la reazione).

Un catalizzatore (in inglese “catalyser“) è una sostanza chimica che interviene durante lo svolgimento di una reazione chimica che, modificando il complesso attivato della reazione, permette un abbassamento dell’energia di attivazione, aumentando quindi la velocità, rimanendo comunque inalterato al termine della stessa (a differenza dei reagenti, che si consumano al procedere della reazione). L’uso di catalizzatori fa sì che processi che avverrebbero molto lentamente (ad esempio anni) si compiano e si concludano in tempi relativamente brevi (ad esempio secondi, minuti, o ore); è necessario tuttavia ricordare l’esistenza anche di catalizzatori “negativi”, che invece rallentano la reazione chimica. Esistono moltissimi tipi di catalizzatori, ad esempio quelli usati a livello industriale (ferro, platino, argento, rutenio, rodio, ossido di alluminio, silice, ossido di magnesio…). I catalizzatori presenti nel nostro corpo sono chiamati biocatalizzatori e sono appunto gli enzimi.

Quindi tutti gli enzimi sono catalizzatori (più precisamente un tipo particolare di catalizzatori chiamati biocatalizzatori), mentre non tutti i catalizzatori sono proteine.

Leggi anche:

Lo staff di Medicina OnLine

Se ti è piaciuto questo articolo e vuoi essere aggiornato sui nostri nuovi post, metti like alla nostra pagina Facebook o seguici su Twitter, su Instagram o su Pinterest, grazie!

Pinterest, grazie!

Differenza tra enzima e coenzima

MEDICINA ONLINE CICLO DI KREBS ACIDI TRICARBOSSILICICon il termine “enzima” (in inglese “enzyme“) in campo medico si identifica un catalizzatore dei processi biologici (biocatalizzatore). Quasi tutti gli enzimi sono proteine, solo una minoranza sono “ribozimi”, cioè enzimi a RNA. Essendo un catalizzatore, un enzima ha funzione di aumentare la velocità di una reazione chimica diretta e inversa (dal composto A al composto B e viceversa), senza intervenire sui processi che ne regolano la spontaneità. In altre parole, gli enzimi agiscono dal punto di vista cinetico senza modificare la termodinamica del processo. Un enzima facilita una reazione attraverso l’interazione tra il substrato (la molecola o le molecole che partecipano alla reazione) ed il proprio sito attivo (la parte di enzima in cui avvengono le reazioni), formando un complesso. Dopo che la reazione è avvenuta, il prodotto viene allontanato dall’enzima, che rimane disponibile per iniziarne una nuova (l’enzima non viene infatti consumato durante la reazione).

In campo medico, con il termine di coenzima o cofattore (in inglese “cofactor“) si intende invece una piccola molecola di natura non proteica o anche uno ione metallico che ha il compito di associarsi all’enzima e di renderne possibile l’attività catalitica. I cofattori, non essendo proteici, spesso devono essere assunti con la dieta, perché non possono essere prodotti dalla cellula.  Per questo motivo, storicamente, spesso ci siamo riferiti ai cofattori come a vitamine, cioè elementi necessari per il metabolismo da assumere attraverso l’alimentazione. Esistono, in ogni caso, numerosi cofattori non-vitaminici, come ad esempio i gruppi eme (contenuti in proteine come l’emoglobina) e diversi ioni metallici.
Sulla base della loro natura chimica, i cofattori vengono quindi suddivisi in metalli e coenzimi (intesi come piccole molecole organiche).   Un enzima privo del cofattore che ne rende possibile l’attività enzimatica è detto apoenzima.  Il legame tra cofattore ed apoenzima permette la formazione del cosiddetto oloenzima (detto anche oloproteina).
In base all’interazione con l’enzima , i coenzimi, come anche alcuni cofattori metallici, possono legarsi all’enzima tramite legami covalenti oppure attraverso legami deboli.
Se legati in modo stabile, essi vengono chiamati gruppi prostetici se invece legati in maniera debole, si parla di cosubstrati, dal momento che in questo caso essi si legano all’enzima solo in occasione della catalisi della reazione, proprio come avviene per un substrato.

Ricapitolando: l’enzima è un catalizzatore, cioè velocizza una reazione chimica, mentre il coenzima ha il compito di associarsi all’enzima e di renderne possibile l’attività catalitica.

 

Leggi anche:

Lo staff di Medicina OnLine

Se ti è piaciuto questo articolo e vuoi essere aggiornato sui nostri nuovi post, metti like alla nostra pagina Facebook o seguici su Twitter, su Instagram o su Pinterest, grazie!

Dopammina: biosintesi, rilascio nello spazio sinaptico e degradazione

MEDICINA ONLINE Dott Emilio Alessio Loiacono Medico Chirurgo Roma 10 DOPAMMINA BIOSINTESI RILASCIO DEGRADA Riabilitazione Nutrizionista Infrarossi Accompagno Commissioni Cavitazione Radiofrequenza Ecografia Pulsata  Macchie Capillari Ano Pene.jpgmedicina-online-dott-emilio-alessio-loiacono-medico-chirurgo-roma-10-dopammina-biosintesi-rilascio-degrada-riabilitazione-nutrizionista-infrarossi-accompagno-commissioni-cavitazione-radiofrequenza-ecoLa dopammina è biosintetizzata soprattutto nel tessuto nervoso e nel midollare del surrene. La biosintesi di questo importante neurotrasmettitore è divisa in varie fasi. In primo luogo avviene l’idrossilazione dell’amminoacido L-tirosina (un amminoacido normalmente presente nella dieta) in L-DOPA attraverso l’enzima tirosina 3-monoossigenasi, rappresentato dall’aggiunta di un secondo ossidrile all’anello benzenico della tirosina. In seguito avviene la decarbossilazione della L-DOPA da aromatici L-ammino acido decarbossilasi (spesso definito come dopa decarbossilasi), rimuovendo il gruppo carbossilico (-COOH) dalla catena laterale della DOPA. In alcuni neuroni, la dopammina viene trasformata in noradrenalina da parte della dopammina β-idrossilasi. Nei neuroni, la dopammina è confezionata dopo la sintesi, in vescicole sinaptiche che vengono poi rilasciate nelle sinapsi in risposta a un potenziale d’azione presinaptico.

Leggi anche:

Immagazzinamento nelle vescicole sinaptiche e rilascio nello spazio sinaptico di dopammina

La dopammina sintetizzata nel citoplasma viene catturata e concentrata all’interno delle vescicole sinaptiche. L’immagazzinamento dentro le vescicole ha lo scopo di proteggere la molecola dalla degradazione a opera della monoamminossidasi, ed è indispensabile per il processo di liberazione del neurotrasmettitore nello spazio sinaptico da parte dell’impulso nervoso. All’arrivo di questo, le vescicole per effetto dell’onda di depolarizzazione, fondono la loro membrana con quella del neurone e si aprono, liberando il loro contenuto nello spazio sinaptico. In generale, gli antagonisti dopamminergici inibiscono, mentre gli agonisti aumentano, il rilascio di dopammina dalla terminazione nervosa.

Degradazione

L’azione della dopammina rilasciata nello spazio sinaptico viene rapidamente ricaptata da parte della terminazione nervosa da cui è stata liberata; una volta ricatturata, la dopammina viene degradata attraverso due principali diversi meccanismi:

  • La dopammina(DA) viene deamminata dalla MAO e diventa 3,4-diidrossifenilacetaldeide (DHPA), è quindi convertita a opera di un’aldeide deidrogenasi in acido 3,4-diidrossifenilacetico (DOPAC). Successivamente viene trasformata in acido omovanillico (HVA) al di fuori del neurone mediante una doppia conversione enzimatica tramite la catecol-O-metiltrasferasi (COMT) prima e la MAO poi.
  • La dopammina viene metilata in posizione 3 dell’anello benzenico dalla COMT e trasformata in 3-metossitirammina, (3MT). Questa viene poi deamminata dalla monoamminossidasi e forma la 3-metossi-4-idrossifenilacetaldeide (3MHPA), la quale viene trasformata dall’aldeide deidrogenasi in HVA.

Leggi anche:

Lo staff di Medicina OnLine

Se ti è piaciuto questo articolo e vuoi essere aggiornato sui nostri nuovi post, metti like alla nostra pagina Facebook o seguici su Twitter, su Instagram o su Pinterest, grazie!

Differenza tra gene e allele

Dott. Loiacono Emilio Alessio Medico Chirurgo Medicina Chirurgia Estetica Plastica Cavitazione Peso Dietologo Roma Cellulite Sessuologia Ecografie DermatologiaSmettere fumare Obesità Cancerogeni Cancerogenesi e CancroI geni sono sequenze nucleotidiche situate in posizioni fisse e specifiche del cromosoma. Non sono altro che una serie di nucleotidi con una specifica sequenza che servirà poi, mediante il processo di TRASCRIZIONE E TRADUZIONE, a generare una proteina (e non solo, in realtà il prodotto può essere anche un tRNA o rRNa ad esempio).

Per ogni gene esistono alleli differenti. Considerando per semplicità un unico cromosoma , ad esempio il cromosoma 7 umano, se su questo cromosoma esiste un gene che codifica per una proteina, entrambi i cromosomi 7 avranno questo gene che codifica per quella proteina. La differenza sta nel fatto che ogni gene può però subire delle mutazioni nel corso dell’evoluzione. E quindi per via di mutazioni casuali in quel gene si possono generare ALLELI differenti, ovvero forme alternative di quel gene. Negli esempi di Mendel delle piante e dei fiori con colori o forme differenti, il motivo di tali differenze era dovuto ad alleli differenti di uno stesso gene: uno codifica per una proteina che ha un pigmento rosso e una che codifica per il colore bianco ad esempio. In realtà il motivo per cui un fiore è bianco in molti casi è dovuto ad una proteina non funzionale, che quindi non codifica per nessun pigmento e il risultato è un fiore bianco. E’ quindi da tenere presente che una mutazione in un gene può far si che si produca una proteina che esprime una caratteristica diversa o anche che esprime una proteina che non funziona più. Quindi ogni cellula porterà due geni dello stesso tipo, uno sul cromosoma paterno e uno materno, ma questi possono essere differenti perchè sono differenti le forme alleliche che portano il cromosoma materno e quello paterno. Un gene dobbiamo immaginarlo come una sequenza di nucleotidi.

Ad esempio possiamo avere lo stesso gene che ha due alleli che differiscono per un nucleotide: uno ha una guanina in posizione 7 e l’altro ha un’adenina. Ovviamente un gene ha una sequenza di molti più nucleotidi, ma non è raro che due alleli differiscano per un singolo nucleotide, e per quanto possa sembrare di non molta importanza una differenza cosi piccola in realtà molte malattie gravi (come l’anemia falciforme) sono dovute ad una singola sostituzione nucleotidica.

Leggi anche:

Lo staff di Medicina OnLine

Se ti è piaciuto questo articolo e vuoi essere aggiornato sui nostri nuovi post, metti like alla nostra pagina Facebook o seguici su Twitter, su Instagram o su Pinterest, grazie!

Cosa significa idrofobo in italiano ed in chimica

Work of scientists in the chemical laboratory.Nella lingua italiana comune la definizione del termine “idrofobo” è usato per:

“una sostanza o sistema che presenta repellenza per l’acqua” ed è sinonimo di “idrorepellente”.

Con idrofobo si intende anche “affetto da idrofobia o da rabbia”: ad esempio un cane idrofobo, ma anche riferito a persona quando è molto adirata.

In chimica con il termine idrofobo si intende un composto o un gruppo funzionale che, a causa della sua struttura, non mostra alcuna affinità per l’acqua. Si tratta di composti o gruppi funzionali con una struttura poco o per nulla polarizzata che possono essere sciolti in un opportuno solvente organico ma che, come detto, non possono essere sciolti in acqua. Le sostanze idrofobe sono anche sostanze lipofile, in quanto una sostanza che non può essere sciolta in acqua può invece essere sciolta in un solvente oleoso.

Esempi di sostanze idrofobe

Sono sostanze idrofobe:

  • esano C6H14;
  • benzene C6H6;
  • tetracloruro di carbonio CCl4;
  • etere etilico C4H10O;
  • solfuro di carbonio CS2;
  • iodio I2;
  • lipidi.

Leggi anche:

Lo staff di Medicina OnLine

Se ti è piaciuto questo articolo e vuoi essere aggiornato sui nostri nuovi post, metti like alla nostra pagina Facebook o seguici su Twitter, su Instagram o su Pinterest, grazie!

Cosa significa idrofilo in italiano ed in chimica

Work of scientists in the chemical laboratory.Nella lingua italiana comune la definizione del termine “idrofilo” è:

“che assorbe e si imbeve di acqua”, ad esempio “cotone idrofilo”.

In botanica il significato con idrofilo si intende:

“di pianta che riceve il polline per mezzo dell’acqua o che predilige i luoghi umidi”.

In chimica con il termine idrofilo si intende un composto o un gruppo funzionale che, a causa della sua struttura, mostra affinità per l’acqua. Si tratta di composti o gruppi funzionali con una struttura polarizzata che possono essere sciolti in acqua ma che non possono essere sciolti nei solventi organici apolari e quindi nei solventi oleosi. Le sostanze idrofile sono anche sostanze lipofobe, in quanto una sostanza che può essere sciolta in acqua non può invece essere sciolta in un solvente oleoso.

Esempi di sostanze idrofile

Sono sostanze idrofile:

  • glucosio, C6H12O6;
  • sali minerali;
  • glicoli;
  • alcoli;
  • urea;
  • amminoacidi.

Leggi anche:

Lo staff di Medicina OnLine

Se ti è piaciuto questo articolo e vuoi essere aggiornato sui nostri nuovi post, metti like alla nostra pagina Facebook o seguici su Twitter, su Instagram o su Pinterest, grazie!

Cosa sono gli alleli ed a che servono?

Dott Loiacono Emilio Alessio Medico Chirurgo Dietologo Nutrizionista Roma Cavitazione Pressoterapia Linfodrenante Cellulite Calorie Peso Sessuologia Pene Testicoli Laser Sesso Seno Mammella Capezzolo Filler Rughe Botulino TERAPIA GENICA BLOCCA CANCROAlleli

In genetica si definiscono alleli le due o più forme alternative dello stesso gene che si trovano nella stessa posizione su ciascun cromosoma omologo (locus genico). Gli alleli controllano lo stesso carattere ma possono portare a prodotti quantitativamente o qualitativamente diversi. Ad esempio, nel caso di un fiore, si possono avere colori diversi in base alla quantità di pigmento prodotto dai rispettivi alleli. In un pathway del genere, per valutare il corretto fenotipo risultante, è bene tener conto della condizione di omozigosi o eterozigosi, in cui possono trovarsi gli alleli e dei loro rapporti di dominanza completa, dominanza incompleta o codominanza.

Leggi anche: Differenza tra dominanza semplice, incompleta e codominanza

Genotipo

Il genotipo di un individuo relativamente ad un gene è il corredo di alleli che egli si trova a possedere. Pertanto, in un organismo diploide, in cui sono presenti due copie di ogni cromosoma (i cosiddetti cromosomi omologhi), il genotipo è costituito da due alleli. Genotipi differenti possono originare anche fenotipi identici; il termine omozigote si riferisce a un gene in cui l’informazione riportata, che determina il fenotipo, dall’allele materno, è identica a quella paterna. Diversamente, negli eterozigoti, il contributo dell’allele materno e paterno è diverso. In tal caso la determinazione fenotipica è correlata ai concetti di dominanza e recessività genetica.

Leggi anche:

Lo staff di Medicina OnLine

Se ti è piaciuto questo articolo e vuoi essere aggiornato sui nostri nuovi post, metti like alla nostra pagina Facebook o seguici su Twitter, su Instagram o su Pinterest, grazie!