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Differenza tra capside a simmetria icosaedrica, elicoidale e complessa

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MEDICINA ONLINE INVASIVITA VIRUS BATTERI FUNGHI PATOGENI MICROBIOLOGIA MICROORGANISMI CLINICA BIOLOGICA BIOLOGIA MICROBI LABORATORIO ANALISI PARETE INFEZIONE ORGANISMO PATOGENESIIn un virus il càpside (o capsìde, dal latino capsa, involucro) è la struttura proteica che racchiude l’acido nucleico del virus e lo protegge dall’ambiente esterno. Sulla superficie dei capsidi a simmetria icosaedrica si osservano diverse subunità morfologiche dette capsomeri. Anche se il termine capside indica solamente il rivestimento proteico del virus, spesso viene utilizzato come sinonimo di nucleocapside, che rappresenta invece il capside e il genoma virale contenuto al suo interno. Osservati al microscopio elettronico a scansione, la maggior parte dei capsidi appaiono vagamente sferici. In realtà essi presentano una simmetria icosaedrica (ad esempio il virus HIV). Altri capsidi appaiono filamentosi e sono detti a simmetria elicoidale (ad esempio il virus della rabbia). Esistono anche diversi capsidi per i quali non è possibile identificare una precisa simmetria (si parla in questo terzo caso di simmetria complessa).

A simmetria icosaedrica

Il capside assume la forma di un icosaedro regolare (20 facce a triangolo equilatero). Ogni faccia è costituita da proteine sferiche adiacenti, unite in gruppi di 5/6 unità (capsomeri). Il genoma si trova all’interno del capside, unito spesso a proteine particolari che formano la matrice(o proteina m). Materiale proteico (ad esempio enzimi) può essere a volte presente anche nell’interno del capside.

A simmetria elicoidale

Il capside è costituito da una spirale di proteine che si avvolge in senso antiorario. Il genoma forma una spirale all’interno del capside ed è contenuto in una specie di doccia situata sulla parte superiore della proteina. Al centro del virus è presente un tubicino con enzimi e matrice proteica.

A simmetria complessa

Il capside non è ben strutturato. Esso può essere: o un capside di forma definita, ma né tubulare né icosaedrica, o un capside asimmetrico.

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Il virus che uccide mezzo milione di bambini ogni anno

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MEDICINA ONLINE SABBIA MARE VACANZE STRESS INFEZIONI ACQUA SABBIA CONSIGLI BAMBINO NEONATO BIMBO GENITORI ACQUA BAGNASCIUGA NUOTARERotavirus: per i bambini di tutto il mondo, questo virus gastrointestinale è un problema molto serio: circa 111 milioni di casi di gastroenterite causate dal rotavirus sono segnalati ogni anno a livello globale. La stragrande maggioranza delle persone colpite dal virus è composta da bambini sotto i 5 anni, e circa l’82 per cento dei decessi si verificano nei bambini dei paesi in via di sviluppo. A livello globale, si stima che oltre 450.000 bambini che hanno contratto il virus muoiono ogni anno per complicazioni, ovvero la disidratazione.
Negli Stati Uniti, un vaccino per il rotavirus è stato sviluppato nel 1998, ma fu poi richiamato a causa di problemi di sicurezza. Un vaccino più recente, sviluppato nel 2006, è ora disponibile ed è consigliato per i bambini dai 2 mesi in su. La vaccinazione per questa e altre malattie prevenibili è il modo migliore per proteggere contro la gastroenterite da rotavirus che, se non trattata, può essere mortale.

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Sierotipo in microbiologia: significato ed importanza per i vaccini

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MEDICINA ONLINE LABORATORIO BLOOD TEST EXAM ESAME DEL SANGUE FECI URINE GLICEMIA ANALISI GLOBULI ROSSI BIANCHI PIATRINE VALORI ERITROCITI ANEMIA TUMORE CANCRO LEUCEMIA FERRO FALCIFORME MIl sierotipo è, in microbiologia e virologia, un livello di classificazione di batteri e virus inferiore a quello specie, della quale costituisce l’equivalente di una sottospecie.

In particolare è possibile distinguere diversi sierotipi di una specie batterica o virale quando il materiale organico infetto (ad esempio sangue) reagisce positivamente solo con un determinato siero, contenente un anticorpo in grado di legarsi ad uno specifico antigene microbico: si possono allora distinguere tra di loro microrganismi appartenenti alla medesima specie, in base a differenze tra gli antigeni di superficie rilevabili solo mediante reazioni antigene-anticorpo.

La capacità di distinguere diversi sierotipi all’interno di una specie è di molto aumentata con lo sviluppo di nuove tecniche diagnostiche che sfruttano le proprietà degli anticorpi monoclonali di reagire in modo altamente specifico con determinati antigeni. La possibilità di riconoscere con precisione un determinato sierotipo è molto importante per l’epidemiologia di alcune malattie infettive, perché permette di ricostruire la provenienza e la circolazione dell’infezione; anche per l’allestimento di vaccini è importante distinguere i diversi sierotipi di un agente patogeno, per poter preparare vaccini protettivi verso le sue possibili varianti.

Tra gli agenti patogeni distinti in numerosi sierotipi si ricordano le Salmonelle e gli Streptococchi.

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Differenza tra antigene, aptene allergene ed epitopo

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La struttura di un anticorpo

Un allergene è una sostanza solitamente innocua per la maggior parte delle persone, ma che in taluni individui (i soggetti atopici) è in grado di produrre manifestazioni allergiche di varia natura (asma, orticaria, etc.).

Un aptene è una molecola a basso peso molecolare che di per sé non induce una risposta anticorpale, cioè non ha proprietà immunogeniche, ma se legata ad un carrier è in grado di stimolare la formazione di anticorpi specifici e di reagire con essi.

Un epitopo è quella piccola parte di antigene che lega l’anticorpo specifico. La singola molecola di antigene può contenere diversi epitopi riconosciuti da anticorpi differenti.

Un antigene è qualsiasi molecola in grado di legarsi a specifici componenti del sistema immunitario, quali anticorpi o cellule immunocompetenti, comprendendo sia sostanze esogene che endogene (come nel caso di patologia autoimmuni). Più precisamente qualunque sostanza in grado di suscitare una risposta immune viene definita immunogenica e viene chiamata IMMUNOGENO. Un antigene viene chiamato APTENE (molecola a basso peso molecolare, di norma inferiore a 4 kD) quando riesce a stimolare la produzione di anticorpi solo  se si lega ad una  molecola (detta CARRIER) che lo rende in tal modo immunogeno.

Quindi IMMUNOGENICITA’ significa che quella sostanza è in grado di indurre una risposta immunitaria; ANTIGENICITA’ significa che quella sostanza è in grado di reagire con componenti del sistema immunitario.

EPITOPO o DETERMINANTE ANTIGENICO: come già prima accennato rappresenta una porzione di un antigene che entra in contatto con il sito di legame di un Anticorpo o con il recettore per l’Antigene delle cellule T (lo vedremo più avanti), pertanto è la parte più importante dell’antigene, ijn quano capace di indurre la risposta immunitaria.

Un antigene in genere possiede più di un epitopo, pertanto la risposta indotta viene detta POLICLONALE in quanto attiverà più cloni cellulari (linfociti).

Vi sono tuttavia alcune molecole antigeniche che possiedono uno o pochi epitopi immunodominanti e quindi in grado di indurre una risposta monoclonale (se attivato un solo clone) od oligoclonale(quando sono attivasti pochi cloni).

Pertanto in una molecola antigenica possiamo avere una maggiore o minore attivazione preferenziale di alcuni cloni rispetto ad altri e questa viene detta IMMUNODOMINANZA DEGLI EPITOPI.

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FATTORI CHE INFLUENZANO L’IMMUNOGENICITA’

Normalmente il sistema immunitario discrimina tra ciò che è suo (self) e ciò che non è suo (non-self): pertanto sono immunogeniche le molecole ESTRANEE al self.

In generale più grande è la molecola, più evidenzia di essere immunogena, anche se nella realtà non esiste una grandezza oltre la quale una sostanza diviene immunogena.

La natura chimica dell’immunogeno è importante.

Le PROTEINE rappresentano di gran lunga la maggioranza degli immunogeni. Possono essere proteine pure, oppure glicoproteine o lipoproteine. Nelle proteine si deve tener conto della loro struttura, assai importante come vedremo successivamente parlando degli epitopi.

Le proteine sono polimeri i cui monomeri sono costituiti dai 20 diversi tipi di amminoacidi presenti in natura. Gli amminoacidi sono composti che contengono nella loro molecola sia il gruppo carbossilico –COOH sia il gruppo amminico –NH2 , basico. Entrambi questi gruppi funzionali sono legati a un carbonio, chiamato carbonio-α. A questo carbonio, sono legati, inoltre, un atomo di idrogeno e un gruppo denominato genericamente R che, essendo diverso nei 20 amminoacidi, ci consente di differenziarli. Durante la sintesi delle proteine, un amminoacido lega il suo gruppo carbossilico con quello amminico di un altro amminoacido, formando il legame peptidico con eliminazione di acqua come si può vedere in figura.

Nonostante gli amminoacidi siano solo 20, la varietà di proteine è elevatissima, in quanto gli amminoacidi si combinano tra loro in sequenze e quantità diverse.  Le proteine rappresentano una classe di composti assai versatile e di grande interesse biologico: concorrono a formare l’impalcatura del corpo:  ad es. il collagene è il principale componente fibroso delle ossa, dei tendini, della pelle, delle cartilagini, dei denti; i capelli e le unghie sono costituiti da α-cheratina; svolgono funzione catalitica: gli enzimi, infatti, indispensabili catalizzatori biologici sono costituiti da proteine; agiscono come mezzo di trasporto di altre molecole: nel sangue, ad esempio, l’ossigeno viene trasportato dall’emoglobina; provocano il movimento: ad esempio la contrazione muscolare è resa possibile da due proteine ovvero dall’actina e dalla miosina; hanno funzioni protettive: gli anticorpi, come le immunoglobuline che sono i più importanti mezzi di difesa dell’organismo sono costituiti da proteine; fanno parte del sistema endocrino: vari ormoni, tra cui l’insulina sono costituiti da proteine; rappresentano un sistema di controllo del pH del sangue perché limitano le eccessive variazioni di ioni H+ dovute al metabolismo cellulare, ecc.

Le proteine esplicano le loro specifiche funzioni grazie alla loro forma che dipende dalla successione di amminoacidi, dai ripiegamenti della catena proteica e dalla sua organizzazione nello spazio.

Possiamo pertanto individuare successivi livelli di organizzazione denominati: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

La pura e semplice successione degli amminoacidi costituisce la struttura primaria della proteina. La struttura primaria, cioè tipo e sequenza degli aminoacidi, condiziona la configurazione spaziale e la forma globale della molecola, dalle quali dipendono le proprietà biologiche.

L’avvolgimento a spirale, o la disposizione regolare di tratti più o meno lunghi della catena proteica costituiscono la struttura secondaria della proteina. Questo livello di organizzazione è una conseguenza dei legami a idrogeno tra gli amminoacidi appartenenti a una stessa catena, o tra gli amminoacidi di catene diverse. Due tipi di struttura secondaria delle proteine sono l’α-elica e il β-foglietto.

Nella struttura ad α-elica la proteina è avvolta a spirale: tra l’atomo di idrogeno legato all’azoto di ogni legame peptidico e l’ossigeno del gruppo –C=O del legame peptidico sovrastante ( che si trova a distanza di quattro amminoacidi lungo la catena) si instaura un legame a idrogeno. L’effetto stabilizzante dei molti legami a idrogeno che sono presenti nella proteina è la causa principale dell’esistenza di tale tipo di struttura. Tuttavia se gli amminoacidi che si succedono lungo un tratto di catena proteica hanno gruppi R voluminosi, come avviene nella prolina, o gruppi R dotati della stessa carica elettrica, come avviene negli amminoacidi lisina e arginina, l’α-elica non può formarsi, a causa delle forze di repulsione che si generano tra i gruppi R.

Nella struttura  β-foglietto si ha una disposizione di catene proteiche l’una accanto all’altra. Ciascuna delle catene è totalmente estesa e presenta una conformazione a zig-zag, dovuta alla geometria dei legami attorno a ciascun atomo di carbonio e di azoto nella catena. In questo caso, i legami a idrogeno si formano tra gli amminoacidi di due catene adiacenti. Le proteine dotate di questa struttura non possono essere allungate ulteriormente, senza che si rompano i legami covalenti della loro catena. Esistono proteine la cui molecola ha una forma globulare che è il risultato di ulteriori ripiegamenti della catena proteica, compresi tratti di catena che già possiedono una loro struttura secondaria. Questo terzo livello di organizzazione è la struttura terziaria della proteina.

La struttura terziaria di una proteina è la conseguenza di interazioni attrattive tra i gruppi R di amminoacidi anche molto distanti tra loro nella sequenza della struttura primaria della proteina. A stabilizzare la struttura terziaria della proteina possono concorrere quattro tipi di forze:

  1. Interazioni idrofobe o idrofile: nell’ambiente acquoso della cellula, i gruppi R non polari, idrofobi, della molecola proteica tendono a raggrupparsi all’interno della proteina, in modo da ridurre al minimo i contatti con le molecole d’acqua che la circondano. Invece, i gruppi polari, idrofili, tendono a disporsi verso l’esterno della proteina a contatto con l’acqua.
  2. Attrazioni ioniche: si instaurano in genere tra due gruppi, come –NH3+ e –COO-, l’uno carico positivamente e l’altro negativamente, dei gruppi R di due diversi amminoacidi.
  3. Legami idrogeno: derivano dall’attrazione tra gruppi R o si instaurano tra gruppi peptidici come nel caso delle strutture α e β.
  4. Ponti disolfuro: si formano tra gruppi –SH di due molecole dell’amminoacido cisteina; in seguito a una reazione di ossidazione, i due gruppi –SH perdono i rispettivi atomi di idrogeno e si legano tra loro mediante un legame covalente –S-S-  come si può vedere in figura:

Alcune proteine sono formate da più di una catena di amminoacidi. Le catene possono essere uguali fra loro, o anche diverse. La disposizione reciproca delle varie catene che compongono una proteina di questo tipo costituisce la struttura quaternaria della proteina.  Le interazioni possono essere legami deboli  come legami idrogeno  e forze di Van der Waals, oppure forti ossia ionico  o covalente. Ad esempio una proteina con struttura quaternaria è l’emoglobina: essa è costituita da quattro catene proteiche, a due a due uguali, denotate rispettivamente dalle lettere α e β come si può vedere in figura :

Ognuna di queste catene contiene un gruppo eme, cioè una struttura ciclica, chiamata anello porfirinico, con al centro uno ione Fe2+; a questo ione si lega una molecola di ossigeno, che viene trasportata dai polmoni alle cellule del corpo.

  • Anche i polisaccaridi puri e i lipopolisaccaridi sono buoni immunogeni.
  • Gli acidi nucleici di solito sono poco immunogeni. Lo possono diventare quando si complessano con proteine.
  • I lipidi in generale non sono immunogeni, ma possono essere apteni.
  • Gli antigeni particolati in genere sono più immunogenici di quelli solubili e gli antigeni denaturatisono più immunogenici di quelli  in forma nativa.
  • Gli antigeni che sono più facilmente fagocitati sono in generale più immunogeni, in quanto per la maggior parte degli antigeni (antigeni T-dipendenti, vedi oltre)  lo sviluppo di una risposta immune richiede che gli antigeni siano fagocitati, processati e presentati alle cellule T helper attraverso l’azione delle “cellule che presentano l’antigene”, in sigla APC .
  • Anche la genetica ha importanza: alcune sostanze sono immunogene in un individuo ma non in altri (vengono gli uni e gli altri chiamati rispettivamente responders e non responders). Alcuni individui possono non avere o avere alterati dei geni che codificano per i recettori dell’antigene sulle cellule B o sulle cellule T oppure possono non avere quegli appropriati geni necessari per le “cellule che presentano l’antigene” di presentare l’antigene alle cellule T helper.
  • Anche l’ETA’ può influire sulla immunogenicità. Infatti di solito  individui molto giovani o molto vecchi hanno una diminuita capacità di indurre risposte immuni a stimoli immunogeni.
  • La DOSE stessa dell’immunogeno somministrato può influenzare l’immunogenicità; vi è una dose di antigene al di  sopra o al di sotto della quale la risposta immune non risulta ottimale,
  • La VIA DI SOMMINISTRAZIONE è importante : di solito la via sottocutanea è migliore rispetto a quella endovenosa o intragastrica. La via di somministrazione antigenica può talora alterare la natura della riposta.
  • Vi sono poi delle sostanze chiamate ADIUVANTI che hanno la proprietà di aumentare la risposta immune verso un immunogeno. L’uso degli adiuvanti tuttavia è spesso ostacolato da effetti collaterali indesiderati quali febbre e infiammazione.

CARATTERISTICHE DEGLI EPITOPI

I determinanti antigenici devono essere accessibili agli anticorpi. Già nel 1960 Sela e Arnon studiarono la immunogenicità di varie catene laterali legate ad uno scheletro polilisinico, ricordando come il sistema immunitario non reagisce contro polimeri di molecole identiche ripetute. Dimostrarono come se il determinate antigenico delle catene (rappresentato da residui di acido glutammico o di tirosina legati a polialanina) risulta inaccessibile agli anticorpi non si aveva risposta immunitaria, risposta invece che compariva a seguito dello smascheramento degli epitopi, aumentando ad es, la distanza tra le catene.

I determinanti antigenici possono essere continui o discontinui. Sempre negli anni ’60 A.Tassi fece degli studi sulla mioglobina di balena e trovò che in questa molecola di 153 aminoacidi erano presenti 5 regioni in grado di provocare una risposta  anche dopo la frammentazione della molecola e che queste regioni risultavano trovarsi su zone esposte e flessibili.  Questi tipi di determinanti antigenici sono detti continui o lineari, in quanto rappresentati da aminoacidi disposti in modo lineare, cioè uno dopo l’altro nella sequenza primaria della proteina. Esistono altri tipi di determinanti che sono stati dimostrati successivamente, utilizzando molecole di lisozima, e che sono detti discontinui o conformazionali, formati da aminoacidi che erano discontinui nella struttura primaria (quindi non erano uno accanto all’altro nella disposizione lineare) ma che diventano contigui nella struttura terziaria perché indotti ad unirsi grazie al ripiegamento tridimensionale della proteina come ad es. 2 regioni legate da ponti disolfuro.

Gli epitopi lineari, in particolare, sono riconosciuti sia dai linfociti T che dai linfociti B; mentre  quelli conformazionali solo dai linfociti B.

I determinanti antigenici che possiedono alcuni residui più importanti di altri vengono chiamati epitopi dominanti verso i quali gli anticorpi dimostrano una maggiore affinità e  che si trovano prevalentemente su porzioni idrofiliche degli antigeni e quindi più facilmente raggiungibili dagli anticorpi. La mobilità del sito antigenico: l’antigene è dotato di una certa mobilità strutturale in modo da consentire all’anticorpo di “incastrarsi” correttamente.

TIPI DI ANTIGENI

ANTIGENI T-INDIPENDENTI

Gli antigeni T-indipendenti sono quelli che possono direttamente stimolare le B cellule a produrre anticorpi senza aver bisogno dell’aiuto delle T cellule. In generale i polisaccaridi sono antigeni T-indipendenti. Le risposte verso questi antigeni sono diverse dalle risposte  verso altri antigeni. Hanno una struttura polimerica, cioè caratterizzati dallo stesso determinante antigenico ripetuto più volte. Molti di questi antigeni sono in grado di attivare cloni di  B linfociti specifici per altri antigeni (= attivazione policlonale). Questi antigeni T-indipendenti possono quindi essere suddivisi i tipo 1 e tipo 2  sulla base della loro capacità di attivare cellule B policlonali. Gli antigeni T-indipendenti di tipo 1 sono attivatori policlonali; quelli di tipo 2 no. Gli antigeni T-indipendenti sono in generale più resistenti alla degradazione e pertanto possono persistere per un tempo più lungo continuando a stimolare il sistema immunitario. Esempi  di questi sono il polisaccaride e il liposaccaride del  pneumococco,  i flagelli dei microorganismi.

ANTIGENI T-DIPENDENTI

Gli antigeni T-dipendenti sono quelli che non  sono in grado di stimolare direttamente la produzione di anticorpi, ma hanno bisogno dell’aiuto dei T linfociti.

Le proteine sono antigeni T-dipendenti.

Dal punto di vista strutturale questi antigeni sono caratterizzati dall’avere poche copie di molti differenti determinati antigenici. Esempi di questi antigeni sono le proteine microbiche, le proteine non self o le self-proteine alterate.

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Febbre dengue: sintomi, trasmissione, diagnosi, terapia e prevenzione

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MEDICINA ONLINE LABORATORIO BLOOD TEST EXAM ESAME DEL SANGUE FECI URINE GLICEMIA ANALISI GLOBULI ROSSI BIANCHI PIATRINE VALORI ERITROCITI ANEMIA TUMORE CANCRO LEUCEMIA FERRO FALCIFORME MLa febbre dengue, più conosciuta semplicemente come dengue, è una malattia infettiva tropicale causata dal virus Dengue. Il virus esiste in quattro sierotipi differenti (DENV-1, DENV-2, DENV-3, DENV-4) e generalmente l’infezione con un tipo garantisce un’immunità a vita per quel tipo, mentre comporta solamente una breve e non duratura immunità nei confronti degli altri. L’ulteriore infezione con un altro sierotipo comporta un aumento del rischio di complicanze gravi.

Epidemiologia

La maggior parte di chi contrae la dengue si riprende senza problemi, mentre la mortalità è dell’1–5% qualora non venga instaurato alcun regime terapeutico e inferiore all’1% nel caso di trattamento adeguato. Tuttavia le forme più gravi della malattia conducono a morte nel 26% dei casi. La dengue è endemica in 110 paesi e infetta dai 50 ai 100 milioni di individui ogni anno, con circa mezzo milioni di persone che necessitano di ospedalizzazione e 12.500-25.000 decessi.

Cause

Il responsabile della febbre dengue è un virus a RNA appartenente alla famiglia delle Flaviviridae, genere Flavivirus. Di questa famiglia fanno parte numerosi altri virus responsabili di febbre emorragica, tra cui quelli responsabili della febbre gialla, dell’encefalite di Saint-Louis, dell’encefalite giapponese e al virus del Nilo occidentale. Tutte queste malattie sono trasmesse da artropodi, soprattutto zanzare e zecche, e i virus responsabili sono anche conosciuti come Arbovirus, dall’acronimo in lingua inglese arthropod borne virus (virus portato da artropodi). Come molti arbovirus, il virus della dengue permane in natura perché utilizza vettori ematofagi e ospiti vertebrati, mantenendosi soprattutto nelle foreste del Sud-est asiatico e dell’Africa. Nelle zone rurali la trasmissione avviene solitamente tramite puntura da parte di Aedes aegypti e altre del genere Aedes, tra le quali Aedes albopictus (zanzara tigre), mentre nelle città avviene quasi esclusivamente tramite Aedes aegypti, che risulta molto addomesticata. Quando la zanzara infetta punge un essere umano, il virus penetra la cute insieme alla saliva dell’insetto. Una volta all’interno dell’organismo, si lega ai leucociti, vi penetra e si riproduce al loro interno.

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Segni e sintomi

Tipicamente i soggetti infettati con il virus della dengue sono asintomatici (80%) oppure hanno solo manifestazioni cliniche leggere, quale la febbre non complicata. Circa il 5% dei pazienti va incontro a una forma più grave della malattia e solo in una piccola parte di essi la dengue può essere pericolosa per la vita. Il periodo di incubazione dura tra i 3 e i 14 giorni, ma è solitamente compreso tra i 4 e i 7 giorni; per questo motivo è possibile escludere la presenza della malattia in pazienti che manifestino sintomi oltre due settimane dopo il ritorno da un soggiorno in un’area endemica. I bambini presentano sintomi simili a quelli del raffreddore comune e della gastroenterite (vomito e diarrea), generalmente meno importanti rispetto agli adulti, sebbene siano maggiormente suscettibili a complicanze gravi.

Fasi

La presentazione clinica tipica della dengue include febbre a esordio improvviso, cefalea tipicamente retrooculare, mialgia, artralgia e esantema. Il decorso della malattia può essere suddivisto in tre fasi: febbrile, critica e di recupero. La fase febbrile è caratterizzata da febbre elevata, spesso superiore ai 40 °C, associata a dolore generalizzato e cefalea e dura solitamente tra i 2 e i 7 giorni. Durante questa fase, il 50-80% dei pazienti con sintomi presenta un esantema cutaneo, che inizia tipicamente durante il 1º o 2º giorno di sintomi come un eritema, per assumere tra il 4º e il 7º giorno un aspetto morbilliforme. A questo punto possono comparire petecchie e si possono verificare piccoli episodi emorragici alla mucosa del naso e della bocca. La febbre ha classicamente un andamento bifasico, ripresentandosi per un paio di giorni dopo la risoluzione iniziale, anche se il fenomeno ha una durata e delle tempistiche molto variabili.

Esami di laboratorio e strumentali

La prima alterazione visibile agli esami di laboratorio è il ridotto numero di globuli bianchi, condizione spesso seguita da riduzione del numero di piastrine e acidosi metabolica. Nella forma grave la perdita di liquidi porta a emoconcentrazione, con aumento dell’ematocrito, e a riduzione dell’albumina circolante. Versamento pleurico e ascite possono essere rilevati clinicamente solo quando importanti, mentre l’ecografia permette una diagnosi più precoce, anche se il suo utilizzo è limitato dalla scarsa disponibilità delle apparecchiature in alcuni paesi.

La dengue può essere diagnosticata anche mediante esami microbiologici, in particolar modo tramite l’isolamento del virus sul terreni di coltura, rilevamento del RNA virale dopo espansione tramite PCR, esami sierologici per la rilevazione di antigeni virali o anticorpi diretti verso di essi. L’isolamento del virus e del suo genoma sono test più accurati di quelli sierologici, ma non sono diffusamente disponibili per via del loro costo elevato, mentre quest’ultimo e la PCR sono più accurati in particolar modo nella prima settimana di malattia, anche se tutti gli esami possono rivelarsi negativi nelle fasi precoci.

Tutti questi esami di laboratorio hanno una valore diagnostico solamente durante la fase acuta della malattia, eccezion fatta per la sierologia. La ricerca delle IgG e IgM, normalmente prodotto 5-7 giorni dopo l’infezione, può essere utilizzata per confermare la diagnosi di dengue anche nelle fasi tardive. Il titolo più elevato di IgM è rilevato dopo l’infezione primaria, ma esse sono prodotte anche in caso di infezione secondaria o terziaria; diventano non rilevabili 30-90 giorni dopo l’infezione primaria, ma, in caso di infezioni successive, scompaiono più rapidamente. Le IgG invece rimangono rilevabili per più di sessant’anni, anche in assenza di sintomi, è quindi risultano un ottimo indicatore di infezioni pregresse. Dopo l’infezione primaria raggiungono il loro picco dopo 2-3 settimane, mentre in corso di infezioni successive il picco è raggiunto prima e il titolo è solitamente più alto. Sia le IgG, sia le IgM provvedono all’immunità nei confronti di un determinato sierotipo. In laboratorio queste immunoglobuline possono legare altri Flavivirus, come quello della febbre gialla, rendendo difficile l’interpretazione dell’esame. La rilevazione unicamente delle IgG non è considerata diagnostica a meno che il loro titolo non quadruplichi in campioni di sangue raccolti ad almeno due settimane di distanza dalla precedente raccolta. In una persona sintomatica, la rilevazione delle sole IgM è considerata diagnostica.

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Trattamento

Non esistono terapie specifiche per la dengue. Le modalità di trattamento dipendono dalle manifestazioni cliniche, e possono andare dalla semplice idratazione orale a domicilio al ricovero con somministrazione di liquidi per via parenterale o emotrasfusioni. La necessità di ricovero viene normalmente determinata sulla base dei segnali di allarme, soprattutto in presenza di comorbilità.

L’idratazione endovenosa si rende necessaria di solito per un paio di giorni e la quantità di liquido da infondere è calcolato per garantire un’eliminazione renale di 0.5-1 mL/kg/h di urina, segni vitali stabili e una normalizzazione dell’ematocrito. Procedure più invasive quali l’inserimento di un sondino nasogastrico, l’iniezione intramuscolare e le punture arteriose devono essere evitate a causa del rischio di sanguinamento. Il paracetamolo viene utilizzato per il trattamento sintomatico della febbre e del dolore, mentre i FANS come l’aspirina o l’ibuprofene vanno evitati per non peggiorare il rischio di emorragia. La trasfusione di sangue è richiesta precocemente nei pazienti con segni vitali instabili e a fronte di una tendenza dell’ematocrito a calare. Sebbene l’ematocrito non sia un indicatore dell’entità dell’emorragia buono quanto la concentrazione di emoglobina, si preferisce utilizzare questo indicatore piuttosto che attendere che l’emoglobina raggiunga un valore soglia per iniziare la trasfusione. Possono essere somministrati sangue intero o globuli rossi concentrati, mentre non sono normalmente utilizzate trasfusioni di piastrine o di plasma fresco congelato.

Durante la fase di recupero dalla malattia la terapia idratante viene di solito sospesa per evitare una condizione di ipervolemia; in caso si presenti tale condizione il trattamento prevede, in presenza di segni vitali stabili, la sola sospensione della somministrazione di liquidi eventualmente associata a un diuretico dell’ansa quale la furosemide.

Prognosi

La fase di recupero, che dura circa 2-3 giorni, è caratterizzata dal riassorbimento dei liquidi e dal ripristino della volemia. Il miglioramento è spesso sorprendente, ma si possono presentare bradicardia e prurito importante, oltre a un’eruzione cutanea maculo-papulare o di aspetto vasculitico, con successiva desquamazione cutanea. Durante questa fase si può manifestare una condizione di sovraccarico di liquidi che, qualora evolva in edema cerebrale, può comportare alterazioni dello stato di coscienza e convulsioni. Una condizione di affaticamento può permanere anche per settimane dopo la risoluzione clinica della malattia.

Prevenzione

Mutazioni del recettore della vitamina D e del frammento cristallizzabile delle IgG sembrano avere effetti protettivi, in particolar modo nelle forme gravi da infezione secondaria. Non esistono vaccini approvati per il Dengue virus e la prevenzione della malattia si basa quindi sul controllo della popolazione della zanzara vettrice e sulla protezione dal contatto dei residenti delle zone endemiche. L’OMS raccomanda l’adozione di un programma integrato di controllo del vettore basato su cinque punti:

  1. Patrocini, mobilitazioni sociali e legislazione al fine di assicurare il rinforzo degli organismi sanitari pubblici e delle comunità;
  2. Collaborazione tra Sanità e altri ambiti, pubblici e privati;
  3. Approccio integrato al controllo della malattia per ottimizzare l’utilizzo delle risorse;
  4. Decisioni basate sull’evidenza clinica in modo da garantire che gli interventi siano mirati e appropriati;
  5. Rafforzamento delle capacità per garantire una risposta adeguata alla situazione locale.

Il principale metodo di controllo di Aedes aegypti consiste nell’eliminazione del suo habitat. Questa può essere ottenuta nelle aree endemiche mediante lo svuotamento dei contenitori di acqua e l’utilizzo di agenti di controllo, ovvero specie animali la cui presenza riduca quella del vettore, o di insetticidi, anche se la spruzzatura di organofosfati o piretroidi non risulta efficace. La riduzione delle raccolte di acqua all’aria aperta attraverso interventi ambientali è il metodo più utilizzato, date le preoccupazioni per eventuali effetti negativi sulla salute da parte degli insetticidi e le maggiori difficoltà logistiche per l’uso gli agenti di controllo. La popolazione può prevenire le punture da parte del vettore utilizzando abiti che coprano completamente la cute, zanzariere o repellenti per insetti, in particolar modo il dietiltoluamide che si è rivelato essere il più efficace.

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Virus mortali: ecco gli 11 più pericolosi al mondo

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MEDICINA ONLINE CELL CELLULA LABORATORIO MEMBRANA ORGANULI MORTE APOPTOSI BLOOD TEST INFIAMMAZIONE GRANULOMA SANGUE ANALISI GLOBULI ROSSI BIANCHI PIATRINE VALORI ERITROCITI ANEMIA TUMORESono molti i virus letali al mondo. Alcuni esperti hanno stilato una classifica degli 11 più letali:

1) Aviaria: molto comune tra gli uccelli, risulta pericolosa anche per gli esseri umani. Spesso risulta letale. Nel 1997 si è diffuso un focolaio dell’influenza aviaria a Hong Kong. Esso ha finito per uccidere circa 25 persone. Si è trasmesso dagli uccelli agli esseri umani e ora può contagiare anche altri animali. Non si diffonde facilmente da uomo a uomo, per questo non risultano essere molti i casi di esseri umani uccisi dall’influenza aviaria.

2) Febbre gialla: è un virus che si trasmette tramite puntura di zanzare. Ovviamente, le zanzare devono essere già state contagiate dal virus. Coloro che lo hanno contratto avvertono stanchezza, vomito e febbre alta a cui spesso segue la morte. Il virus della febbre gialla si contrae con relativa facilità in Africa e in Sud America.

3) Antrace: si diffonde facilmente ed è in grado di creare un’epidemia in un breve lasso di tempo. Si diffonde attraverso il contatto umano o toccando oggetti su cui i batteri sono annidati. I tre tipi di antrace colpiscono i polmoni, l’apparato digerente e la pelle.

4) HIV: causa l’AIDS ma tuttavia negli ultimi tempi sono aumentate le cure. In ogni caso, la convivenza con la malattia porta a degenerazioni evidenti del fisico.

5) Marburg: questo terribile virus può causare febbre e brividi, eruzioni cutanee, mal di gola, insufficienza epatica e disfunzioni agli organi. Non esiste ancora una cura per questo virus e chi ne viene colpito sarà condannato a una serie di sofferenze che lo condurranno alla morte.

6) Ebola: simile al Marburg, provoca una febbre emorragica. Si diffonde tramite fluidi corporei degli infettati. Emorragia esterna e interna, eruzioni cutanee, piaghe, shock e occhi rossi sono i sintomi più comuni.

7) Influenza spagnola: Dal 1918 il virus ha ucciso più di 50 milioni di persone in tutto il mondo. Se in passato tutti potevano venire colpiti da questo virus, ora soltanto anziani e bambini e bambini possono rischiare di contrarre l’influenza spagnola. È stata una delle più grandi piaghe dell’umanità, ma ora sembra non fare più paura come una volta.

8) Sars: la Sars provoca febbre alta e diarrea. Un focolaio del 2003 l’ha resa celebre al mondo. Il 15% di chi viene infettato da Sars, muore.

9) Crimea – Congo: è un virus poco noto. Tuttavia, ha un altissimo tasso di mortalità. Si trasmette per mezzo del morso di una zecca. Il caso più recente è stato segnalato in Turchia nel 2005.

10)  Febbre tifoide: eruzioni cutanee e macchie rosse sono i sintomi principali della febbre tifoide. Si diffonde per mezzo dei batteri depositatisi nel sangue degli esseri umani. Anche questo virus ha un alto tasso di mortalità.

11)  Malaria: si trasmette tramite la puntura di zanzara. Risulta essere una malattia molto diffusa in Africa. Febbre alta, diarrea, eccessiva sudorazione e brividi di freddo sono i sintomi più comuni. 1 milione di persone al mondo muoiono di malaria e solo se curata in tempo da specialisti può non risultare letale per gli uomini.

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L’insospettabile influenza ogni anno uccide più persone dell’Ebola

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MEDICINA ONLINE CEFALEA MAL DI TESTA EMICRANIA DIFFERENZE AURA SENZA AURA CERVELLO CERVELLETTO TESTA ENCEFALO SISTEMA NERVOSO CENTRALE PERIFERICO SNC SNP DONNA VOLTO TRISTE SAD GIRL HEADL’influenza può non suonare molto spaventosa, ma in realtà uccide molte più persone ogni anno dell’Ebola, sebbene il numero esatto di decessi annuali sia oggetto di molte discussioni. La grande variabilità dei decessi annuali nasce dal fatto che molte morti di influenza non sono segnalati come tali.
Un’altra ragione è che la vasta gamma influenze stagionali ogni anno varia in gravità e durata, a seconda di quali virus influenzali sono più prominenti. Negli anni dell’influenza dal virus A (H3N2), i tassi di mortalità sono in genere più del doppio di quelli registrati con i virus A sottotipo H1N1 o B.

Virus altamente contagioso, l’influenza fa ammalare molte più persone di quanto non ne uccida, con una stima dalle 3 alle 5 milioni di persone che si ammalano seriamente ogni anno. In tutto il mondo, l’influenza provoca circa dalle 250.000 alle 500.000 morti ogni anno, secondo l’Organizzazione Mondiale della Sanità (OMS).

Nonostante il tasso di mortalità relativamente basso del virus, gli esperti e i medici raccomandano iniezioni antinfluenzali annuali per tenere a bada il rischio di complicanze da influenza. Ma i vaccini influenzali, che offrono l’immunità da virus dell’influenza A e B, non proteggono contro le altre forme influenzali, che possono sorgere quando il virus subisce cambiamenti genetici. La pandemia di influenza più recente, “influenza suina” o pandemia H1N1, ha ucciso dalle 151.700 e 575.400 persone nel mondo durante il 2009 e il 2010.

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Qual è il virus più letale al mondo?

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MEDICINA ONLINE INVASIVITA VIRUS BATTERI FUNGHI PATOGENI MICROBIOLOGIA MICROORGANISMI CLINICA BIOLOGICA BIOLOGIA MICROBI LABORATORIO ANALISI PARETE INFEZIONE ORGANISMO PATOGENESIIl virus più letale al mondo è, probabilmente, il virus Ebola: pur avendo una mortalità del 50-70 per cento dei contagiati (molto meno rispetto al virus della rabbia che ha una mortalità prossima al 100%), è comunque pericolosissimo per via della velocità con cui conduce alla morte il paziente: esso infatti muore così rapidamente che difficilmente riesce ad essere causa di contagio per altri individui. Nell’epidemia del 2014 l’Ebola ha ucciso quasi 5000 persone, con un tasso di mortalità che si è aggirato intorno al 60%, quindi più della metà delle persone che ha contagiato è purtroppo deceduta.

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