Differenza tra emoglobina, ferro, ferritina e transferrina

MEDICINA ONLINE LABORATORIO BLOOD TEST EXAM ESAME DEL SANGUE ANALISI CLINICHE GLOBULI ROSSI BIANCHI PIATRINE VALORI ERITROCITI LEUCOCITI ANEMIA TUMORE CANCRO LEUCEMIA FERRO FALCIFORME MEDITERRANEA EPer prima cosa chiariamo che l’emoglobina è una proteina con struttura di quattro subunità, presente nei globuli rossi, responsabile del trasporto dell’ossigeno molecolare da un compartimento ad alta concentrazione di O2 ai tessuti che ne hanno bisogno. Ognuno dei suoi 4 globuli proteici, detto globina, ha al suo interno una molecola di protoporfirina che coordina uno ione ferro Fe2+, posto leggermente al di fuori del piano della molecola, nell’insieme chiamata gruppo Eme. L’emoglobina è inoltre una proteina allosterica.

Il ferro è invece un elemento chimico diffuso sia negli organismi animali sia vegetali, entra nella costituzione dell’emoglobina ed è fondamentale per il processo di formazione della clorofilla. È indispensabile per la vita di tutti gli esseri viventi che inglobano il ferro nel complesso ’eme’, componente essenziale delle proteine. Quando si parla di ferro, si parla anche di ossidoriduzione. Per questo motivo, nel nostro organismo, il ferro è legato ad alcune proteine che regolano il suo stato di ossidazione evitando un aumento dei radicali liberi . È parte integrante dell’emoglobina, una proteina contenuta nei globuli rossi.

La funzione principale del ferro è di legare l’ossigeno e cederlo ai tessuti e agli organi per costruire la loro struttura, ed alle singole cellule per la loro moltiplicazione. Ma, come ogni elemento, presenta i suoi contro. Difatti, se il ferro è in eccesso propende alla tossicità, ragion per cui, il nostro organismo tende ad attirarlo e a depositarlo in forma non dannosa, nel fegato. Il ferro viene assorbito dal duodeno grazie alla proteina transferrina. In seguito viene trasportato fino al midollo, per produrre globuli rossi, oppure fino agli organi di deposito come il fegato. In caso di carenza di ferro nel sangue, il fegato restituisce il ferro alla transferrina, che si occupa del suo trasporto nel sangue. La sideremia esprime la quantità del ‘ferro circolante’ nell’organismo. Tale definizione ci aiuta a stabilire che differenza c’è tra ferro e ferritina. Il ferro è un preziosissimo metallo presente nel nostro organismo, la ferritina è la proteina che deposita il ferro nel fegato. È costituita da un guscio proteico all’interno del quale vengono immagazzinati atomi di ferro. Può essere in grado di stoccare fino a 4500 unità di ferro. Essa è presente in tutti i tessuti, ma in particolare nelle cellule del fegato, della milza e del midollo osseo. La sua concentrazione nel sangue determina le riserve di ferro presenti nell’organismo e stabilisce la presenza di eventuali patologie legate alla carenza o alla sovrabbondanza di ferro. Il dosaggio si calcola con un prelievo venoso e i valori devono essere 20-120 nanogrammi/mL per le donne e 20-200 nanogrammi/mL per gli uomini.

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Differenza tra anemia ed anemia mediterranea (talassemia)

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Cos’è l’anemia?

L’anemia è una condizione caratterizzata da calo di emoglobina nel sangue (l’emoglobina è la sostanza dei globuli rossi che trasporta ossigeno ai tessuti). Esistono moltissimi tipi diversi di anemia ed ognuna ha una causa specifica, ad esempio:

  • l’anemia aplastica è dovuta ad un difetto del midollo osseo che non produce abbastanza globuli rossi;
  • l’anemia megaloblastica è dovuta al fatto che il midollo produce sì globuli rossi, ma immaturi;
  • l’anemia sideropenica è dovuta alla carenza di ferro nell’organismo (il ferro è uno dei principali ingredienti dell’emoglobina);
  • l’anemia falciforme è dovuta ad un difetto di costruzione dell’emoglobina che fa assumere ai globuli rossi una forma di falce, la quale li fa “incastrare” e bloccare nel capillari.

L’anemia può anche essere causata da sanguinamento prolungato (come nel caso di chi soffre di emofilia) o da distruzione accelerata dei globuli rossi per difetti della milza e terapie farmacologiche.

Cos’è l’anemia mediterranea (talassemia)?

L’anemia mediterranea (anche chiamata “beta talassemia” in quanto si verifica una ridotta sintesi delle catene beta; denominata anche anemia di Cooley o semplicemente “talassemia”) è un tipo particolare di anemia, frequente nelle zone mediterranee, ed è una patologia a trasmissione ereditaria che si manifesta solo se si ricevono gli alleli mutati da entrambi i genitori. Chi presenta un solo allele mutato è microcitemico, non ha problemi di salute ma i suoi globuli rossi sono generalmente più piccoli della norma. La talassemia causa una riduzione della sintesi dell’emoglobina, con conseguente anemia ipocromica, cioè con globuli rossi poco colorati. Ci sono due varianti della talassemia; quella meno grave può essere asintomatica o solo lievemente sintomatica e non richiede alcuna cura, quella più grave può richiedere trasfusioni di sangue, somministrazione di emoglobina sintetica, rimozione chirurgica della milza e trapianto di cellule staminali ematopoietiche (cioè creatrici di globuli rossi).

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Dott. Emilio Alessio Loiacono
Medico Chirurgo
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Differenza tra emoglobina e globuli rossi

MEDICINA ONLINE LABORATORIO BLOOD TEST ESAME SANGUE ANALISI CLINICHE GLOBULI ROSSI BIANCHI PIATRINE VALORI ERITROCITI LEUCOCITI ANEMIA TUMORE CANCRO LEUCEMIA FERRO FALCIFORME MEDITERRANEI globuli rossi o “eritrociti” sono cellule del sangue che hanno l’importante funzione principale di trasportare l’ossigeno Continua a leggere

Differenza tra glicemia ed emoglobina glicata

Dott. Loiacono Emilio Alessio Medico Chirurgo Medicina Chirurgia Estetica Roma Cavitazione Pressoterapia  Massaggio Linfodrenante Dietologo Cellulite Dieta Sessuologia Sex PSA Pene Dr Laser Filler Rughe Botulino Ialuronico Glicemia DIABETE IN AUMENTOLa glicemia indica il valore della concentrazione di glucosio nel sangue al momento del prelievo di sangue, l’emoglobina glicata indica invece, essendo  proporzionale alla concentrazione di glucosio registrata nel sangue in un certo arco di tempo, quelli che possono essere stati i livelli medi di glicemia negli ultimi 3 mesi. In un certo senso la glicemia “fa una foto della situazione, mentre l’emoglobina glicata “fa un video” degli ultimi mesi.

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Indici corpuscolari MCV, MCH, MCHC, RDW: cosa sono ed a che servono

MEDICINA ONLINE BLOOD TEST EXAM ESAME DEL SANGUE ANALISI CLINICHE GLOBULI ROSSI BIANCHI PIATRINE VALORI ERITROCITI LEUCOCITI ANEMIA TUMORE CANCRO LEUCEMIA FERRO FALCIFORME MEDITERRANEA EMOGLOBINA TALASSEMIA INDICI CORPUSCOL.jpgGli indici corpuscolari sono rappresentati dal volume cellulare medio (mean cell volume, MCV), dal contenuto cellulare medio di emoglobina (mean cell hemoglobin, MCH) e dalla concentrazione cellulare media di emoglobina (mean cell hemoglobin concentration, MCHC). Essi sono largamente utilizzati nella classificazione delle anemie, mentre la concentrazione dell’emoglobina e l’ematocrito sono indici comunemente utilizzati per esprimere la loro gravità. Questi due parametri sono infatti vincolati da un rapporto costante: una unità di emoglobina, in grammi per decilitro, è equivalente a tre unità di ematocrito, in punti percentuali. Questo rapporto può modificarsi quando, per esempio, compaiono in circolo eritrociti di dimensioni o forme anormale, oppure quando la produzione di emoglobina diminuisce.

MCV (volume corpuscolare medio)

L’MCV è il volume corpuscolare medio dei globuli rossi.

Valori nella norma: 76.0 – 96.0 fl.

L’MCV basso può essere dovuto a:

  • anemia da carenza di ferro;
  • talassemia;
  • emoglobinopatie;
  • morbo di Cooley;
  • tumori maligni.

L’MCV alto può essere dovuto a:

  • enteriti;
  • anemia megaloblastica;
  • sferocitosi;
  • metastasi;
  • alcolismo.

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MCH (contenuto corpuscolare medio emoglobina)

Questo valore è calcolato automaticamente dai conta cellule elettronici, ma può essere ricavato conoscendo il numero di globuli rossi e la concentrazione dell’emoglobina. L’MCH è espresso in picogrammi e può essere calcolato dividendo la quantità di emoglobina (per litro di sangue) per il numero di eritrociti (per litro). I valori normali sono compresi tra 26 e 32 picogrammi (pg = 10-12 grammi; pg = μμg = micromicrogrammo)

MCHC (concentrazione cellulare media di emoglobina)

Anche questo parametro viene calcolato dal contatore elettronico di cellule una volta che sia stata misurata l’emoglobina e calcolato l’ematocrito. La MCHC si può calcolare manualmente dividendo il valore di emoglobina/dl  per l’ematocrito. I valori di riferimento sono 32-36%. Il volume (MCV) ed il contenuto emoglobinico (MCH) delle singole cellule sono parametri importanti ai fini della valutazione delle anemie e delle altre patologie ematologiche. Rispetto al volume, la cellula può essere definita:

  • normocitaquando l’MCV è normale;
  • microcitaquando l’MCV è più basso del normale;
  • macrocitaquando l’MCV è più alto del normale.

Il grado di emoglobinizzazione delle cellule può essere apprezzato misurando l’MCH; di conseguenza, le cellule saranno definite normocromiche od ipocromiche a seconda che l’MCH sia, rispettivamente, nei limiti della norma o più basso del normale. Alcune malattie sono associate alla presenza di eritrociti anomali di dimensioni variabili, da molto piccoli a molto grandi. Questa variabilità non è evidenziabile quando si calcola la media dei valori, e ne può risultare un MCV falsamente normale. Sarà allora un altro esame, chiamato esame morfologico dello striscio di sangue periferico, che rivelerà questa alterazione, che comunque può essere quantificata dal contacellule elettronico come:

RDW (ampiezza della curva di distribuzione degli eritrociti)

Il valore normale è compreso tra 11,6% e 14,6%; valori più alti indicano presenza di un’ampia variabilità delle dimensioni delle cellule. Esso è tanto più alto quanto maggiore è il distacco dalla norma. Per quanto riguarda il contenuto di emoglobina degli eritrociti, bisogna ricordare che la concentrazione emoglobinica presenta notevoli variazioni a seconda dell’età del soggetto. Alla nascita, per esempio, i valori sono più elevati che in qualsiasi altro periodo della vita e diminuiscono bruscamente nel periodo immediatamente successivo. Un valore di 10-11 g/dl è normale per un neonato di 3 mesi.

 

 

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Emoglobina bassa, alta, cause e valori normali

MEDICINA ONLINE BLOOD TEST EXAM ESAME DEL SANGUE ANALISI GLOBULI ROSSI BIANCHI PIATRINE VALORI ERITROCITI ANEMIA TUMORE CANCRO LEUCEMIA FERRO FALCIFORME MEDITERRANEA EMOGLOBINAL’emoglobina una proteina solubile di colore rosso che troviamo nei globuli rossi del sangue; la sua funzione è quella di trasporto dell’ossigeno in tutti i tessuti dell’organismo.

A volte viene indicata con il simbolo Hb e, quando deposita l’ossigeno richiesto in una cellula, diventa in grado di prelevare l’anidride carbonica di scarto per riportarla ai polmoni e permetterne l’eliminazione.

Quando l’idratazione del paziente è normale, il valore rilevato è pari a circa un terzo del valore di ematocrito.

Valori Normali

  • Uomini: 14.0-17.5 (media 15.7) g/dl
  • Donne: 12.3-15.3 (media 13.8) g/dl
  • Bambini
    • Nascita: media 16.5 g/dl
    • 1-3 giorni: media 18.5 g/dl
    • Prima settimana: media 17.5 g/dl
    • Seconda settimana: media 16.5 g/dl
    • 1 mese: media 14.0 g/dl
    • 2 mesi: media 11.5 g/dl
    • 3-6 mesi: media 11.5 g/dl
    • 0.5-2 anni: media 12.0 g/dl
    • 2-6 anni: media 12.5 g/dl
    • 6-12 anni: media 13.5 g/dl
    • 12-18 anni donna: media 14.0 g/dl
    • 12-18 anni uomo: media 14.5 g/dl

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Interpretazione

Nella pratica clinica piccole variazioni dai valori di riferimento sono molto comuni (soprattutto verso il basso) e sono di norma del tutto insignificanti e quindi trascurabili; variazioni più importanti devono invece essere approfondite.

Valori bassi (anemia) sono comuni a molte malattie, quello che le accomuna è di norma il fatto che il corpo produca meno globuli rossi oppure li distrugga più velocemente di quanto possano essere prodotti, od ancora se si verificano perdite di sangue. Le cause possono quindi quidi essere varie:

  • carenza di ferro,
  • carenza di vitamina B12,
  • carenza di folati,
  • sanguinamento,
  • tumori che colpiscono il midollo osseo, come la leucemia,
  • malattie renali,
  • malattie del fegato,
  • ipotiroidismo,
  • talassemia (una malattia genetica che provoca bassi valori di emoglobina e globuli rossi).

Se c’è già stata in passato diagnosi di anemia, un risultato inferiore al normale indica la necessità di modificare il piano di trattamento.

Se i valori sono più alti del normale, situazione più rara, le cause possono essere di varia origine:

  • La produzione di globuli rossi aumenta per compensare bassi livelli di ossigeno nel sangue, provocati da difficoltà cardiache, polmonari od ambientali (per esempio ad alta quota).
  • Disfunzione del midollo osseo, che si traduce in un aumento della produzione di globuli rossi (di solito policitemia).
  • Vizio del fumo.
  • Sono stati assunti farmaci o ormoni, spesso eritropoietina (EPO), che stimolano la produzione di globuli rossi.

,Ricordiamo poi ulteriori condizioni che possono spiegare alterazioni verso l’alto dei livelli di emoglobina:

  • disidratazione,
  • ustioni,
  • vomito ripetuto,
  • eccessivo esercizio fisico.

Nel caso di una passata diagnosi di policitemia è invece indice della necessità di un adeguamento della terapia.

Valori Bassi
(Anemia)

  • Anemia
  • Carenza di vitamina B
  • Cirrosi
  • Eccesso di idratazione
  • Emorragia
  • Endocardite
  • Febbre reumatica
  • Gravidanza
  • Infezione
  • Ipotirodidismo
  • Leucemia
  • Linfoma
  • Lupus Erimatoso Sistemico
  • Malattie renali
  • Malnutrizione
  • Mieloma multiplo
  • Morbo di Addison
  • Soppressione del midollo osseo
  • Tumore di Hodgkin

Valori Alti

  • Cisti renale
  • Difetto congenito al cuore
  • Disidratazione
  • Malattie cardiovascolari
  • Malattie polmonari
  • Policitemia
  • Shock
  • Sindrome di Cushing
  • Tumore al fegato
  • Ustioni

(Attenzione, elenco non esaustivo. Si sottolinea inoltre che spesso piccole variazioni dagli intervalli di riferimento possono non avere significato clinico.)

Fattori che influenzano l’esame

  • Alterata idratazione (bere troppo o troppo poco, che causa rispettivamente anemia ed eccesso di emoglobina),
  • Sesso,
  • Età,
  • Altitudine,
  • Abitudine al fumo.

Le donne in età fertile tendono ad avere livelli di emoglobina più bassi rispetto agli uomini a causa della perdita di ferro e di sangue durante il periodo mestruale, mentre registrano un aumentato fabbisogno di ferro durante la gravidanza.

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Quando viene richiesto l’esame

Il test può essere richiesto per diverse ragioni:

  • Per una valutazione di routine: Il medico richiedere l’esame come parte di uno screening generale.
  • Per la diagnosi di una condizione medica: Il medico può suggerire il test dell’emoglobina in caso di disturbi come debolezza, affaticamento, mancanza di respiro o vertigini.
  • Per monitorare una condizione medica: In caso di diagnosi di anemia o policitemia il medico può avvalersi dell’esame per monitorare la condizione e gli effetti del trattamento.

Preparazione richiesta

Non è necessaria alcuna preparazione specifica.

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Altre informazioni

Sintomi anemia

  • Aumento eccessivo del normale battito cardiaco durante l’esercizio fisico,
  • fatica,
  • sensazione di fiato corto,
  • mancanza di energia durante le attività quotidiane,
  • pelle e gengive pallide.

Sintomi policitemia

  • Disturbi della vista,
  • ingrossamento della milza e/o del fegato,
  • vertigini,
  • mal di testa,
  • rossore della pelle.

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Differenza tra emoglobina e mioglobina

MEDICINA ONLINE CELL CELLULA LABORATORIO MEMBRANA ORGANULI MORTE APOPTOSI BLOOD TEST INFIAMMAZIONE GRANULOMA SANGUE ANALISI GLOBULI ROSSI BIANCHI PIATRINE VALORI ERITROCITI ANEMIA TUMORETra emoglobina e mioglobina ci sono molte somiglianze: entrambe sono proteine coniugate ed il loro gruppo prostetico (parte non proteica) è il gruppo eme.

La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola catena di circa centocinquanta amminoacidi (dipende dall’organismo) ed il suo peso molecolare è di circa  18 Kd.  Come detto, è dotata di un gruppo eme che è inserito in una porzione idrofobica (o lipofila) della proteina, costituita da ripiegamenti riconducibili alle strutture α-elica delle proteine fibrose. La mioglobina è composta principalmente da segmenti di α-eliche, presenti in numero di otto e consiste, quasi esclusivamente, di residui non polari (leucina, valina, metionina e fenilalanina) mentre sono praticamente assenti i residui polari (acido aspartico, acido glutammico, lisina e arginina); gli unici residui polari sono due istidine, che svolgono un ruolo fondamentale per l’attacco dell’ossigeno al gruppo eme.
Il gruppo eme è  un gruppo cromoforo (assorbe nel visibile) ed è il gruppo funzionale della mioglobina. La mioglobina è una proteina tipica dei muscoli (ma non si trova solo nei muscoli).

 

L’emoglobina è un tetrametro cioè è costituita da quattro catene polipeptidiche ciascuna dotata di un gruppo eme ed identiche a due a due (in un essere umano si hanno due catene alfa e due catene beta). L’emoglobina ha molte analogie strutturali con la mioglobina ed è in grado di legare l’ossigeno molecolare in modo reversibile; ma, mentre la mioglobina è confinata nei muscoli e nei tessuti periferici in generale, l’emoglobina si trova negli eritrociti o globuli rossi (sono pseudo cellule cioè non sono cellule vere e proprie)  che costituiscono il 40% del sangue. Contrariamente alla mioglobina il lavoro dell’emoglobina è quello di prelevare ossigeno nei polmoni, rilasciarlo nelle cellule ove ce ne sia bisogno, prelevare anidride carbonica e rilasciarla nel polmoni dove il ciclo ricomincia. Nel percorso dai polmoni (ricchi di ossigeno) ai tessuti, l’emoglobina  trasporta ossigeno  (contemporaneamente raggiungono i tessuti anche le altre sostanze) mentre nel percorso inverso, porta con sé gli scarti raccolti dai tessuti, soprattutto l’anidride carbonica prodotta nel metabolismo.

La mioglobina, lega l’ossigeno anche a  pressioni modeste; nei tessuti periferici si ha una pressione  (PO2) di circa 30 mmHg: la mioglobina a tale pressione non rilascia ossigeno, quindi sarebbe inefficace come trasportatrice di ossigeno. L’emoglobina, invece, ha un comportamento più elastico: lega l’ossigeno ad alte pressioni e lo rilascia quando la pressione diminuisce.

Quando una proteina è funzionalmente attiva, essa può mutare un po’ la sua forma; ad esempio la mioglobina ossigenata ha una forma diversa dalla mioglobina non ossigenata e questa mutazione non influisce su quelle vicine.  Il discorso è diverso nel caso di proteine associate come l’emoglobina: quando una catena si ossigena è indotta a cambiare la sua  forma ma tale modificazione è tridimensionale perciò ne risentono anche le altre catene del tetrametro. Il fatto che le catene siano tra loro associate, induce a pensare che la modifica di una si ripercuota sulle altre vicine anche se in misura diversa; quando una catena si ossigena, le altre catene del tetrametro assumono un “atteggiamento meno ostile” nei riguardi dell’ossigeno: la difficoltà con cui una catena si ossigena diminuisce man mano che le catene ad essa vicine si ossigenano a loro volta. Lo stesso discorso è valido per la deossigenazione.

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Diabete ed emoglobina glicata alta: valori normali ed IFCC

Immagine

MEDICINA ONLINE LABORATORIO BLOOD TEST ESAME SANGUE ANALISI CLINICHE GLOBULI ROSSI BIANCHI PIATRINE VALORI ERITROCITI LEUCOCITI ANEMIA TUMORE CANCRO LEUCEMIA FERRO FALCIFORME MEDITERRANEL’emoglobina glicata (emoglobina A1c, HbA1c, A1C, o Hb1c; a volte anche HbA1c) è una forma di emoglobina usata principalmente per identificare la concentrazione plasmatica media del glucosio per un lungo periodo di tempo. Viene prodotta in una reazione non-enzimatica a seguito dell’esposizione dell’emoglobina normale al glucosio plasmatico. La glicazione alta dell’emoglobina è stata associata con le malattie cardiovascolari, le nefropatie e la retinopatia del diabete mellito. Il monitoraggio dell’HbA1c nei pazienti con diabete di tipo 1 può migliorare il trattamento. L’emoglobina A1c fu separata dalle altre forme di emoglobina da Huisman e Meyering nel 1958 mediante una colonna cromatografica. Venne caratterizzata per la prima volta come glicoproteina da Bookchin e Gallop nel 1968. Il suo aumento nel diabete fu descritto per la prima volta nel 1969 da Samuel Rahbar e collaboratori La reazione che porta alla sua formazione fu caratterizzata da Bunn e i suoi collaboratori nel 1975. L’uso dell’emoglobina A1c per il monitoraggio del grado di controllo del metabolismo glucidico in pazienti diabetici fu proposto nel 1976 da Anthony Cerami, Ronald Koenig e collaboratori.

Emoglobina glicosilata

L’emoglobina glicata a volte viene chiamata “emoglobina glicosilata“: le due espressioni sono sinonimi, quindi indicano la stessa cosa.

Principio

Nel normale arco di vita di 120 giorni dei globuli rossi, le molecole di glucosio reagiscono con l’emoglobina formando emoglobina glicata. In individui diabetici che hanno scarso controllo della glicemia, la quantità della emoglobina glicata che si forma è molto più elevata che nei soggetti sani o nei soggetti diabetici con un buon controllo glicemico ottenuto dalla terapia. Un aumento di emoglobina glicata all’interno dei globuli rossi, pertanto, riflette il livello medio di glucosio al quale l’emazia è stata esposta durante il suo ciclo vitale. Il dosaggio della emoglobina glicata fornisce valori indicativi dell’efficacia della terapia, monitorando la regolazione a lungo termine del glucosio sierico. Il livello di HbA1c è proporzionale alla concentrazione media del glucosio durante le quattro settimane – tre mesi precedenti. Alcuni ricercatori affermano che la porzione più grande del suo valore sia da attribuire a un periodo di tempo relativamente più breve, da due a quattro settimane. Nel 2010 l’American Diabetes Association Standards of Medical Care in Diabetes ha aggiunto l’A1c ≥ 6,5% come ulteriore criterio per la diagnosi clinica di diabete mellito, tuttavia l’argomento è controverso e questo criterio non è stato adottato universalmente.

Leggi anche: Differenza tra glicemia ed emoglobina glicata

Misurazione dell’emoglobina glicata

Esistono diversi metodi di misura dell’HbA1c. I laboratori di analisi usano:

  • high-performance liquid chromatography (HPLC);
  • immunoassay.

Gli strumenti presenti nei “point of care” (come gli ambulatori medici e le farmacie) usano:

  • immunoassay;
  • boronate affinity chromatography.

Negli Stati Uniti, i test utilizzati nei “point of care” sono certificati dal National Glycohemoglobin Standardization Program (NGSP) per standardizzarli nei confronti dei risultati ottenuti dal Diabetes Control and Complications Trial (DCCT) del 1993.

Il passaggio alle unità dell’IFCC

Nell’agosto del 2008 l’American Diabetes Association (ADA), la European Association for the Study of Diabetes (EASD) e l’International Diabetes Federation (IDF) hanno stabilito che, in futuro, l’HbA1c dovrà essere refertata con le unità dell’IFCC (International Federation of Clinical Chemistry and Laboratory Medicine). La refertazione in unità IFCC è stata introdotta in Europa, fatta eccezione per il Regno Unito, nel 2003; nel Regno Unito, il 1º giugno del 2009 è stata introdotta la doppia refertazione, che rimarrà in vigore fino al 1º giugno 2011.

La conversione tra le due unità di misura può esser calcolata mediante la seguente formula: IFCC-HbA1c (mmol/mol) = [DCCT-HbA1c (%) – 2.15] × 10.929

DCCT- HbA1c IFCC-HbA1c
(%) (mmol/mol)
4.0 20
5.0 31
6.0 42
6.5 48
7.0 53
7.5 59
8.0 64
9.0 75
10.0 86

Interpretazione dei risultati

A partire dalla comparazione dei valori di emoglobina glicata coi valori medi di glucosio plasmatico nell’uomo, è stato possibile costruire la seguente tabella:

HbA1c (%) Glicemia media (mmol/L) Glicemia media (mg/dL)
5 4.5 90
6 6.7 120
7 8.3 150
8 10.0 180
9 11.6 210
10 13.3 240
11 15.0 270
12 16.7 300

Una riduzione dell’1% dei livelli di HbA1c riduce del 21% il rischio di complicanze complessive e del 21% la mortalità dovuta alle complicanze del diabete.

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Dott. Emilio Alessio Loiacono
Medico Chirurgo
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