Differenza tra aminoacidi essenziali e ramificati

MEDICINA ONLINE DIFFERENZA PROTEINE AMINOACIDI BIOCHIMICANell’organismo esistono 20 tipi di aminoacidi che, unendosi in legami peptidici, formano le proteine e forniscono energia ai nostri muscoli. Di questi aminoacidi, 8 vengono classificati come essenziali:

  • isoleucina,
  • leucina,
  • lisina,
  • metionina,
  • fenilalanina,
  • treonina,
  • triptofano,
  • valina).

10 aminoacidi sono classificati come non essenziali:

  • alanina,
  • asparagina,
  • acido aspartico,
  • cisteina,
  • glutammina,
  • acido glutammico,
  • glicina,
  • prolina,
  • serina,
  • tirosina.

2 aminoacidi sono classificati come semi essenziali:

  • arginina,
  • istidina.

Infine, tra gli essenziali, 3 (valina, isoleucina e leucina) vengono definiti come aminoacidi ramificati (BCAA).

Nella dieta giornaliera, l’apporto di aminoacidi verso cui gli sportivi devono porre maggiore attenzione è quella relativa agli aminoacidi ramificati. Sebbene tutti concorrano alla sintesi proteica, fondamentale per il reintegro delle energie, in realtà sono i BCAA a fare la differenza nel potenziamento delle performance atletiche.

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La differenza tra aminoacidi essenziali e aminoacidi ramificati si rivela nella fase di metabolizzazione. Tutti gli aminoacidi cominciano ad essere sintetizzati al passaggio nell’intestino tenue. Tuttavia, mentre il percorso degli aminoacidi essenziali prosegue verso il fegato, quello degli aminoacidi a catena ramificata BCAA si muove direttamente verso la massa muscolare, andando a costituire il 35% degli aminoacidi presenti nel muscolo. Tutti i tipi di aminoacidi assolvono principalmente una funzione plastica: sono, cioè, coinvolti nella sintesi proteica necessaria al rinnovamento cellulare dell’organismo e, per questo, diventano fondamentali nella fase di reintegro negli sport di potenza e nel body building, dove diventano diretti protagonisti dell’incremento della massa muscolare. A questa capacità, gli aminoacidi ramificati aggiungono delle preziose potenzialità antifatica e anti-cataboliche poiché, rallentando la degradazione delle proteine, favoriscono gli adattamenti muscolari agli stimoli allenanti: l’ideale per il potenziamento delle performance nell’allenamento di endurance di lunga durata. Il valore degli aminoacidi con funzione anti-catabolica nella dieta di chi pratica sport più intensi è, inoltre, fondamentale perché questi preservano le difese immunitarie, contrastano la produzione di acido lattico e spostano la soglia di affaticamento mentale verso una maggiore resistenza.

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Di cosa sono fatte le unghie?

Dott. Loiacono Emilio Alessio Medico Chirurgo Medicina Chirurgia Estetica Cavitazione Dieta Dimagrire Grasso Dietologo NutrizionistaDimagrire Pelle Rughe Laser Sessuologo Sex Psicologo Roma UNGHIE FRAGILI INTEGRATORIL’unghia (in inglese “nail”) ha varie funzioni nel nostro corpo: facilitare la presa, contribuire alla stabilità strutturale delle dita, dare supporto a limitare l’usura delle estremità a contatto del terreno e proteggerle. Le unghie sono lamine di sostanza cornea posizionate sulle piccole falangi delle dita di mani e piedi. Il loro costituente principale è la cheratina (una proteina filamentosa ricca di zolfo, molto stabile e resistente) suddivisa in più strati. La cheratina è il principale costituente non solo delle unghie, ma anche di peli, capelli e strato corneo dell’epidermide.
L’unguis è la parte esterna e più dura dell’unghia, con fibre perpendicolari alla direzione di crescita. La parte sottostante è meno dura e a struttura lamellare. L’unghia è costituita da cheratinociti cheratinizzati trasparenti ed appiattiti privi di granuli cheratoialini e di tonofibrille in quanto nell’unghia manca lo strato granuloso dell’epidermide. La stratificazione è particolare perché i cheratinociti si sovrappongono come le tegole di un tetto, con i margini liberi strettamente legati fra loro e in avanti.
La cheratina viene adoperata nell’industria farmaceutica per ricoprire le pillole gastro-resistenti e come materia prima per la produzione di idrolisati proteici.

I migliori prodotti per la cura delle unghie
Qui di seguito trovate una lista di prodotti di varie marche per la cura ed il benessere di mani e piedi, in grado di migliorare forza, salute e bellezza delle tue unghie e della tua pelle. Noi NON sponsorizziamo né siamo legati ad alcuna azienda produttrice: per ogni tipologia di prodotto, il nostro Staff seleziona solo il prodotto migliore, a prescindere dalla marca. Ogni prodotto viene inoltre periodicamente aggiornato ed è caratterizzato dal miglior rapporto qualità prezzo e dalla maggior efficacia possibile, oltre ad essere stato selezionato e testato ripetutamente dal nostro Staff di esperte:

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Differenze tra proteine whey concentrate, isolate e idrolizzate: quale scegliere?

MEDICINA ONLINE PALESTRA DONNA MUSCOLI IPERTROFIA ALLENAMENTO MUSCOLARI ROSSE BIANCHE POTENZIALE GENETICO PESI PESISTICA WORKOUT PRE POST INTEGRATORI PROTEINE AMINOACIDI RAMIFICATI BCAA WHEY CASEINE CREATINA CARNITINA FISICNel corso del tempo, gli integratori di proteine whey hanno subito un’evoluzione, andando a soddisfare sempre meglio Continua a leggere

Differenza tra enzimi ed ormoni

MEDICINA ONLINE Dott Emilio Alessio Loiacono Medico Chirurgo Roma COENZIMA Q10 DOVE SERVE DOSAGGI Riabilitazione Nutrizionista Medicina Estetica Cavitazione Radiofrequenza Ecografia Pulsata Macchie Capillari Linfodrenaggio Pene Vagina GluteiCon il termine “enzima” (in inglese “enzyme“) in campo medico si identifica un catalizzatore dei processi biologici (biocatalizzatore). Quasi tutti gli enzimi sono proteine, solo una minoranza sono “ribozimi”, cioè enzimi a RNA. Essendo un catalizzatore, un enzima ha funzione di aumentare la velocità di una reazione chimica diretta e inversa (dal composto A al composto B e viceversa), senza intervenire sui processi che ne regolano la spontaneità. In altre parole, gli enzimi agiscono dal punto di vista cinetico senza modificare la termodinamica del processo. Un enzima facilita una reazione attraverso l’interazione tra il substrato (la molecola o le molecole che partecipano alla reazione) ed il proprio sito attivo (la parte di enzima in cui avvengono le reazioni), formando un complesso. Dopo che la reazione è avvenuta, il prodotto viene allontanato dall’enzima, che rimane disponibile per iniziarne una nuova (l’enzima non viene infatti consumato durante la reazione).

Gli ormoni sono invece sostanze sintetizzate e secrete da cellule, le quali esercitano un’azione oligodinamica (cioè in concentrazioni infinitesime e senza effetti energetici o plastici diretti) su cellule bersaglio situate a distanza variabile. La loro funzione è quindi quella di fungere da messaggeri che “informano” le cellule bersaglio, raggiungendole per diffusione diretta, se sono vicine, oppure attraverso la corrente sanguigna se sono distanti. Le cellule bersaglio, a loro volta, sono sensibili a un certo messaggio ormonale in quanto, e soltanto se, posseggono specifici recettori di membrana per quell’ormone. In generale, dal punto di vista chimico gli ormoni sono proteine o brevi catene di amminoacidi o molecole derivate da un amminoacido oppure hanno la struttura cosiddetta steroidea (come la molecola del colesterolo, da cui derivano).

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Differenza tra enzimi e catalizzatori

Work of scientists in the chemical laboratory.Con il termine “enzima” (in inglese “enzyme“) in campo medico si identifica un catalizzatore dei processi biologici (biocatalizzatore). Quasi tutti gli enzimi sono proteine, solo una minoranza sono “ribozimi”, cioè enzimi a RNA. Essendo un catalizzatore, un enzima ha funzione di aumentare la velocità di una reazione chimica diretta e inversa (dal composto A al composto B e viceversa), senza intervenire sui processi che ne regolano la spontaneità. In altre parole, gli enzimi agiscono dal punto di vista cinetico senza modificare la termodinamica del processo. Un enzima facilita una reazione attraverso l’interazione tra il substrato (la molecola o le molecole che partecipano alla reazione) ed il proprio sito attivo (la parte di enzima in cui avvengono le reazioni), formando un complesso. Dopo che la reazione è avvenuta, il prodotto viene allontanato dall’enzima, che rimane disponibile per iniziarne una nuova (l’enzima non viene infatti consumato durante la reazione).

Un catalizzatore (in inglese “catalyser“) è una sostanza chimica che interviene durante lo svolgimento di una reazione chimica che, modificando il complesso attivato della reazione, permette un abbassamento dell’energia di attivazione, aumentando quindi la velocità, rimanendo comunque inalterato al termine della stessa (a differenza dei reagenti, che si consumano al procedere della reazione). L’uso di catalizzatori fa sì che processi che avverrebbero molto lentamente (ad esempio anni) si compiano e si concludano in tempi relativamente brevi (ad esempio secondi, minuti, o ore); è necessario tuttavia ricordare l’esistenza anche di catalizzatori “negativi”, che invece rallentano la reazione chimica. Esistono moltissimi tipi di catalizzatori, ad esempio quelli usati a livello industriale (ferro, platino, argento, rutenio, rodio, ossido di alluminio, silice, ossido di magnesio…). I catalizzatori presenti nel nostro corpo sono chiamati biocatalizzatori e sono appunto gli enzimi.

Quindi tutti gli enzimi sono catalizzatori (più precisamente un tipo particolare di catalizzatori chiamati biocatalizzatori), mentre non tutti i catalizzatori sono proteine.

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Differenza tra enzima e coenzima

MEDICINA ONLINE CICLO DI KREBS ACIDI TRICARBOSSILICICon il termine “enzima” (in inglese “enzyme“) in campo medico si identifica un catalizzatore dei processi biologici (biocatalizzatore). Quasi tutti gli enzimi sono proteine, solo una minoranza sono “ribozimi”, cioè enzimi a RNA. Essendo un catalizzatore, un enzima ha funzione di aumentare la velocità di una reazione chimica diretta e inversa (dal composto A al composto B e viceversa), senza intervenire sui processi che ne regolano la spontaneità. In altre parole, gli enzimi agiscono dal punto di vista cinetico senza modificare la termodinamica del processo. Un enzima facilita una reazione attraverso l’interazione tra il substrato (la molecola o le molecole che partecipano alla reazione) ed il proprio sito attivo (la parte di enzima in cui avvengono le reazioni), formando un complesso. Dopo che la reazione è avvenuta, il prodotto viene allontanato dall’enzima, che rimane disponibile per iniziarne una nuova (l’enzima non viene infatti consumato durante la reazione).

In campo medico, con il termine di coenzima o cofattore (in inglese “cofactor“) si intende invece una piccola molecola di natura non proteica o anche uno ione metallico che ha il compito di associarsi all’enzima e di renderne possibile l’attività catalitica. I cofattori, non essendo proteici, spesso devono essere assunti con la dieta, perché non possono essere prodotti dalla cellula.  Per questo motivo, storicamente, spesso ci siamo riferiti ai cofattori come a vitamine, cioè elementi necessari per il metabolismo da assumere attraverso l’alimentazione. Esistono, in ogni caso, numerosi cofattori non-vitaminici, come ad esempio i gruppi eme (contenuti in proteine come l’emoglobina) e diversi ioni metallici.
Sulla base della loro natura chimica, i cofattori vengono quindi suddivisi in metalli e coenzimi (intesi come piccole molecole organiche).   Un enzima privo del cofattore che ne rende possibile l’attività enzimatica è detto apoenzima.  Il legame tra cofattore ed apoenzima permette la formazione del cosiddetto oloenzima (detto anche oloproteina).
In base all’interazione con l’enzima , i coenzimi, come anche alcuni cofattori metallici, possono legarsi all’enzima tramite legami covalenti oppure attraverso legami deboli.
Se legati in modo stabile, essi vengono chiamati gruppi prostetici se invece legati in maniera debole, si parla di cosubstrati, dal momento che in questo caso essi si legano all’enzima solo in occasione della catalisi della reazione, proprio come avviene per un substrato.

Ricapitolando: l’enzima è un catalizzatore, cioè velocizza una reazione chimica, mentre il coenzima ha il compito di associarsi all’enzima e di renderne possibile l’attività catalitica.

 

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Cos’è un gene ed a che serve?

Dott. Loiacono Emilio Alessio Medico Chirurgo Medicina Chirurgia Estetica Plastica Cavitazione Peso Dietologo Roma Cellulite Sessuologia Ecografie DermatologiaSmettere fumare Obesità Cancerogeni Cancerogenesi e CancroI geni sono sequenze nucleotidiche situate in posizioni fisse e specifiche del cromosoma. Non sono altro che una serie di nucleotidi con una specifica sequenza che ha la funzione, mediante il successivo processo di TRASCRIZIONE E TRADUZIONE, a generare una proteina (e non solo, in realtà il prodotto può essere anche un tRNA o rRNa ad esempio).

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Arriva la pillola che brucia i grassi senza bisogno di fare sport

MEDICINA ONLINE EMILIO ALESSIO LOIACONO MEDICO DIMAGRIRE GRASSO DIETA DIETOLOGIA CALORIE IPOCALORICA OBESO OBESITA SOVRAPPESO KG BILANCIA (2)Chi mi conosce sa che sono molto riluttante a credere nelle “pillole miracolose bruciagrassi”, tuttavia questa volta i risultati dei test di laboratorio sono abbastanza incoraggianti. La soluzione per bruciare i grassi in eccesso sembrerebbe arrivare da un team di ricerca della Deakin University di Melbourne, in Australia. Si tratta di una pillola che agisce sui muscoli e permette al corpo di bruciare i grassi senza dover fare sport: sarebbe capace di produrre effetti sui muscoli equivalenti a quelli di un vero allenamento.

L’equipe ha scoperto che il meccanismo nei muscoli dei topi che attiva il metabolismo in grado di bruciare i grassi è controllato da una sola proteina; il gruppo ha così modificato geneticamente questa proteina in modo da poterla ‘accendere e spegnere’ a comando, scoprendo che anche senza movimento fisico i muscoli dei topi si trasformavano come se avessero svolto attività sportiva, con conseguente attività metabolica nel consumo delle riserve di grassi. Questa scoperta ha permesso di realizzare una medicina che inducesse una sorta di stato di “fitness attivo”.

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Dott. Emilio Alessio Loiacono
Medico Chirurgo
Direttore dello Staff di Medicina OnLine

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